Razlika između verzija stranice "Antitijelo"

Kao i kod ostalih [[sisar]]a, munoglobuliniimunoglobulini čovjeka su antitijela koja nastaju kao rezultat aktivnosti zrelih limfoidnih ćelija (plazmocita). Tetramerne su molekule u obliku slova Y. Sastoje se od dva relativno duga (tzv. teška – H–lanca) i dva kraća polipeptidna lanca (tzv. lakilahki – L–lanci). S obzirom na građu imunoglobulina i tip teških lanaca koji ih sačinjavaju (i određuju njihovu antigenu strukturu), moguće je razlikovati pet klasa imunoglobulina.

Ova antitijela su [[protein]]ske prirode (globulinske frakcije), gotovo isključivo pripadaju gamaglobulinima (g–globulini ili imunoglobulini; drugi se termin u novije vrijeme preferiradrugi naziv se više koristi). Zahvaljujući njihovoj funkciji, svaka [[jedinka]] je sposobna da razlikuje sopstvene supstance od nesopstvenih, tj. vlastite supstance od stranih. Sastoje se od četiri polipeptidna lanca: po dva teška (H) i lakalahka (L), pri čemu diferencijacija na ove kategorije počiva na razlikama u njihovoj [[Molekulska masa|molekulskoj masi]]. Svaki teški lanac tipičnog imunoglobulina sadrži oko 420 [[aminokiselina]] (molekulske mase oko 50 kDa), a ukod lakilahkih ih je ugrađeno oko 210 (ukupne molekulske mase oko 25 kDa). Uz aminokiseline, u IgG su ukomponovani (inkorporirani)objedinjeni i ugljični hidrati[[ugljikohidrati]] (oko 2,5% ukupne molekulske mase). H i L lanci su međusobno povezani disulfidnim (–S–S–) i kovalentnim vezama, pri čemu obrazuju Y–oblikovani kompleks. LakiLahki (L) lanci imunoglobulina su dvostruko kraći od teških (H). Na N–terminalu je smješten varijabilni, a na C njegov nevarijabilni (konzerviran) domen.

Antigen vezujući fragment (''Fab'') čine lakilahki lanac i ''Fd'' segment (V_H+C_H1) H – lanca. Unutar tetramerne imunoglobulinske molekule, dvije (L) i dvije (H) komponente su identične. Fc fragment sačinjavaju C–terminalni segmenti H–lanaca (C_H2+C_H3). Region između C_H1 i C_H2 je linearne – prije nego globularne strukture i označen je kao tzv. “ovisni"ovisni region”region." To je flektirajuća tj. zglobna struktura između tzv. “operativnog”"operativnog" i “inertnog”"inertnog" – unutarmolekulski fiksiranog segmenta antitijela. Svaka zrela plazma–ćelija produciraproizvodi samo jednu vrstu imunoglobulina, sa međusobno podudarnim L– i H–lancima. Aktivni centri su na teškim lancima i čine ukupno oko 3–5% njihovih [[molekula|makromolekula]]. Pretpostavlja se da su obično najmanje dvovalentni, a mogu biti i polivalentni, sa 6–10 aktivnih centara, odnosno valencija antitijela. Kategorizacija antitijela (imunoglobulina: Ig) na “klase”"klase" i “potklase”"potklase" počiva na osobenostima teških lanaca, a njihovi “tipovi”"tipovi" i “podtipovi”"podtipovi" se diferenciraju na osnovu svojstava lakihlahkih lanaca. Svaki krak ove ipsilonolike strukture u obliku ipsilona ima specifičnuposebnu antigen–vezujuću funkciju i označava se kao antigen–vezujući fragment (''Fab''), a njen rep je kristalizirajući fragment (''Fc'').

Prema strukturi i tipuvrsti konstituirajućihsastavnih teških lanaca, imunoglobulini ispoljavaju široku varijaciju. Analizom njihove elektroforetske mobilnosti, ukod humanimljudskih populacijamavrsta je registriranoregistrovano pet klasa imunoglobulina (Ig), tj. IgG: gama-γ (g); IgA: alfa-α (a); IgM: mi-μ (m); IgD: delta-δ (d); IgE: epsilon-ε (e): .

*'''''Imunoglobulin A''''' (IgA) se javlja u formiobliku monomera mase 160 kDa (u serumu) ili u formiobliku dimera molekulske mase od 320 ''kDa'' (u mukusu, sekretu i na površini ćelijske membrane). Luči se u skoro svim epitelijalnim tkivima, a pretpostavlja se da posebnu ulogu ima u otpornosti na infektivne bolesti respiratornog i digestivnogprobavnog trakta.

*'''''Imunoglobulin E''''' (IgE) jese nalazi u formiobliku monomera molekulske mase 200 ''kDa'', a uključen je u alergijske reakcije. FormiraStvara kompleks sa antigenom i veže se za mast–ćelije (mastocite), pri čemu inicira početak sekrecije histamina. Mastociti pripadaju hematopoetičkoj lozi i često su ameboidni, sa velikim nukleusom i veoma granuliranom citoplazmom. Nađeni su u vezivnom i masnom tkivu, gdje luče [[heparin]] i histamin. Uključeni su i u neke hipersenzitivneveoma osjetljive reakcije alergijskog tipa. Odgovorni su za anafilaksiju – imunu preosjetljivost na ponovnu invaziju prethodno “upamćenih”"upamćenih" antigena. Anafilaktički šok se manifestira skupom burnih alergijskih pojava, koje induciraju biološki aktivne supstance iz bazofilnih leukocita i tkivnih mastocita (tokom interakcije antigen – antitijelo). Mastociti producirajuproizvode mukopolisaharide, heparin i histamin, a sadrže i [[serotonin]]. Najznačajnija odbrambena funkcija se očituje pri akutnoj upali kada gube citoplazmatske granule koje povećavaju permeabilnost endotela krvnih žilica.

*'''''Imunoglobulin G''''' (IgG) se u ljudskom organizmu nalazi u obliku monomera mase 150 ''kDa'', najfrekventnijanajčešċa je molekula u sekundarnim imunim odgovorima. Veže komplement i jedini je imunoglobulin koji prolazi kroz placentu. Imunoglobulinska klasa G (IgG) je najzastupljenija u serumu i ima specifičnu ulogu u realizacijistvaranju imunološkog “pamćenja”"pamćenja." Imuno pamćenje je kapacitet organizma koji mu omogućuje da pri svakom narednom kontaktu sa ranije eliminiranim antigenom odgovara brže i efikasnije u odnosu na prvi put (sekundarni ili anamnestički imuni odgovor).

*'''''Imunoglobulin M''''' (IgM) nalazi se nalazi u formiobliku pentamera i najbrojniji je imunoglobulin u primarnom imunom odgovoru organizma, neposredno nakon izlaganja antigenu. Njegova molekulska masa je 900 ''kDa'', a uloga mu je fiksacija serumskog komplementa i efikasna aglutinacija.

Kod različitih imunoglobulina (čak iste klase), varijabilnavarijabilni domenadomen (V_H) na N–kraju H–lanca sadrži različitu aminokiselinsku sekvencu. PreostalePreostali domenedomeni imaju više–manje homologuhomolognu strukturu kod svih tipovavrsta imunoglobulina, što ukazuje na njihovo zajedničko porijeklo (genska duplikacija) i diversifikaciju (mutacije). KonstantneStalni (nevarijabilnenepromjenljivi) domenedomeni teških lanaca imunoglobulina (C_H1, C_H2, C_H3 i C_H4) čine tri četvrtine ukupne dužine lanaca i unutar su iste klase, te su, u principu, identičneidentični.

'''''Superfamilija imunoglobulinskih domena''''' je grupa [[glikoprotein]]a koja je smještena na površini [[membrane|membrane]] nekih [[ćelije (biologija)|ćelija]] i koja ima jednu ili više imunoglobulinskih domena. SvakaSvaki domenadomen je sekvenca od stotinjak aminokiselina koja je savijena prema naprijed i nazad formirajućistvarajući dvosloj stabiliziran međusobnim disulfidnim vezama (–S–S–). U ovu superfamiliju se ubrajaju: imunoglobulini sa do 12 domena po molekuli, receptori T–ćelija, MHC, CD4 i CD8 receptori.

X–[[kristalografija|kristalografska]] analiza pokazuje da polipeptidni lanci nisu ravni, nego da su savijeni na specifičanposeban način, čineći kompaktne globularne (kuglaste) strukture nazva¬nenazvane domenedomeni. LakiLahki se lanac sastoji od dviju dome¬nadomena koje se nazivaju varijabilnavarijabilni domenadomeni (V_L) i kon¬stantnakonstantni domenadomen (C_L). Teški lanac svih klasa imunoglobulina sadrži po jednujedan varijabilnuvarijabilni domenudomen (V_H) i tri (IgG, IgA, IgD klase) odnosno četiri kon¬stantnekonstantne domene (C_H – klase IgM i IgE) koje se označavaju sa C_H1, C_H2, C_H3 i C_H4. V_L i V_H domenedomeni se nalaze na N–terminalnom kraju ''Fab'' dijela i tvoresačinjavaju vezno mjesto za antigen. DomeneDomeni nastaju mnogostrukim savijanjem lanca (oko 110 [[aminokiselina]]), tako da se od niza antiparalelno nabranih lanaca tvorestvaraju dvije plohe koje su zajedno zgužvane u valjkastu tvorevinu.