Sedoheptuloza-bisfosfataza
Sedoheptuloza-bisfosfataza (EC 3.1.3.37) – poznata i kao sedoheptuloza-1,7-bisfosfataza ili SBPase – je enzim koji katalizira otklanjanje fosfatne grupe iz sedoheptuloze 1,7-bisfosfats u proizvodnji sedoheptuloza 7-fosfata. SBPaza je primjer fosfataza ili,općenitije, hidrolaza. Ovaj enzim učestvije u Calvinovom ciklusu.
| Sedoheptuloza-bisfosfaataza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kristalografska struktura sedoheptuloza-bisfosfataze Toxoplasma gondii [1]} | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.1.3.37 | ||||||||
| CAS broj | 9055-32-7 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB strukture | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Struktura
urediSBPaza je homodimerni protein, što znači da je sastavljen od dvije identične podjedinice.[2] Veličina ovog proteina varira između vrsta, ali je oko 92.000 Da (dvije podjedinice po 46.000 Da) u listovima krastavca.[3] The key functional domain controlling SBPase function involves a disulfide bond between two cysteine residues.[4] Pored toga, SBPazi je za funkcionalnu aktivnost potrebno zahtijeva prisustvo magnezija (Mg2 +).[5] U hloroplastima biljaka, SBPaza vezana je za stromu na strani tilakoidne membrane. Neke studije pokazale su da SBPaza može biti dio veliki (900 kDa) multienzimski kompleks zajedno sa brojnim drugim fotosintetskim enzimima.[6]
Regulacija
uredi
SBPaza uključena je u regeneraciju 5-ugljičnih šećera u Calvinovom ciklusu. Iako se nije istaknuta kao važna kontrolna tačka Calvinovog ciklusa, historijski, ona ima veliku ulogu u kontroli toka ugljika kroz Calvinov ciklus.[7] Pored toga, za SBPaznu aktivnost utvrđeno je da ima snažnu povezanost sa iznosom fotosintetske fiksacije ugljika.[8] Kao i mnogi enzimi Calvinovog ciklusa, SBPaza aktivira se u prisustvu svjetlosti putem feredoksin/tioredoksin sistema.[9] Na svjetlu i fotosintezi, snaga svjetlosne energije transportira elektrone za eventualnu redukciju feredoksina. Enzim feredoxin tioredoksin-reduktaza reducira feredoksin za redukciju tioredoksina iz disulfidne forme u ditiol. Konačno, reducirani tioredoksin koristi se za redukciju disulfidnih veza cistein-cistein u SBPazi u ditiol, koji pretvara SBPazu u njem aktivni oblik.[5]
SBPaza ima dodatne nivoe regulacije i izvan sistema feredoxin / tioredoksin. Koncentracija Mg2 + ima značajan utjecaj na aktivnost SBPaze i stopu reakcija koje katalizira.[10] SBPaza inhibira se u kiselim uvjetima (pri niskom pH). Ovo je veliki doprinos ukupnoi inhibicije fiksiranja ugljika kada je pH nizak unutar strome u hloroplastu.[11] Konačno, SBPaza predmet je negativne regulacije povratne informacije putem sedoheptuloza-7-fosfata i neorganskih fosfata, proizvoda u reakciji koju katalizira.[12]
Evolucijski porijeklo
urediSBPaza i FBPaza (fruktoza-1,6-bisfosfataza) su fosfataze koje slično kataliziraju tokom Calvinovog cyiklusa. Geni za SBPazu i FBPazu su srodni. Oba gena nađena su u jedrima biljaka, a imaju bakterijske pretke.[13] SBPaza nalaze se u mnogim vrstama. Pored toga što je univerzalno prisutna u fotosintetskim organizmims, nalazi se i u velikom broju evolucijski vezanih, nefotosintetičkih mikroorganizama. SBPaza se vjerovatno pojavila kod crvenih algi.[14]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ Minasov, G.; Ruan, J.; Wawrzak, Z.; Halavaty, A.; Shuvalova, L.; Harb, O. S.; Ngo, H.; Anderson, W. F. (2013). "1.85 Angstrom Crystal Structure of Putative Sedoheptulose-1,7 bisphosphatase from Toxoplasma gondii". doi:10.2210/pdb4ir8/pdb. journal zahtijeva
|journal=(pomoć) - ^ Hino, M.; Nagatsu, T.; Kakumu, S.; Okuyama, S.; Yoshii, Y.; Nagatsu, I. (1975). "Glycylprolyl beta-naphthylamidase activity in human serum". Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry. 62 (1): 5–11. doi:10.1016/0009-8981(75)90273-9. PMID 1149281.
- ^ Wang, M.; Bi, H.; Liu, P.; Ai, X. (2011). "Molecular cloning and expression analysis of the gene encoding sedoheptulose-1, 7-bisphosphatase from Cucumis sativus". Scientia Horticulturae. 129 (3): 414–420. doi:10.1016/j.scienta.2011.04.010.
- ^ Anderson, L. E.; Huppe, H. C.; Li, A. D.; Stevens, F. J. (1996). "Identification of a potential redox-sensitive interdomain disulfide in the sedoheptulose bisphosphatase of Chlamydomonas reinhardtii". The Plant journal : for cell and molecular biology. 10 (3): 553–560. doi:10.1046/j.1365-313X.1996.10030553.x. PMID 8811868.
- ^ a b Nakamura, Y.; Tada, T.; Wada, K.; Kinoshita, T.; Tamoi, M.; Shigeoka, S.; Nishimura, K. (2001). "Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the fructose-1,6-/sedoheptulose-1,7-bisphosphatase of Synechococcus PCC 7942". Acta Crystallographica Section D. 57 (Pt 3): 454–456. doi:10.1107/S0907444901002177. PMID 11223530.
- ^ Ellis K.H; Arkona C.; Mantbuffel R.; Adler K. (juni 1993). "Calvin cycle multienzyme complexes are bound to chloroplast thylakoid membranes of higher plants in situ". Proceedings of the National Academy of Sciences USA. 90 (12): 5514–5518. doi:10.1073/pnas.90.12.5514.
- ^ a b Raines, C. A.; Lloyd, J. C.; Dyer, T. A. (1999). "New insights into the structure and function of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase; an important but neglected Calvin cycle enzyme". Journal of Experimental Botany. 50 (330): 1–8. doi:10.1093/jxb/50.330.1.
- ^ Olçer, H.; Lloyd, J. C.; Raines, C. A. (2001). "Photosynthetic capacity is differentially affected by reductions in sedoheptulose-1,7-bisphosphatase activity during leaf development in transgenic tobacco plants". Plant Physiology. 125 (2): 982–989. doi:10.1104/pp.125.2.982. PMC 64898. PMID 11161054.
- ^ Breazeale VD, Buchanan BB, Wolosiuk RA (maj 1978). "Chloroplast Sedoheptulose 1,7 Bisphosphatase: Evidence for Regulation by the Ferridoxin/Thioredoxin System". Zeitschrift für Naturforschung C. 33: 521–528.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Woodrow, I. E.; Walker, D. A. (1982). "Activation of wheat chloroplast sedoheptulose bisphosphatase: A continuous spectrophotometric assay". Archives of Biochemistry and Biophysics. 216 (2): 416–422. doi:10.1016/0003-9861(82)90230-2. PMID 6287934.
- ^ Purczeld, P.; Chon, C. J.; Portis Jr, A. R.; Heldt, H. W.; Heber, U. (1978). "The mechanism of the control of carbon fixation by the pH in the chloroplast stroma. Studies with nitrite-mediated proton transfer across the envelope". Biochimica et Biophysica Acta. 501 (3): 488–498. doi:10.1016/0005-2728(78)90116-0. PMID 24470.
- ^ Schimkat, D.; Heineke, D.; Heldt, H. (1990). "Regulation of sedoheptulose-1,7-bisphosphatase by sedoheptulose-7-phosphate and glycerate, and of fructose-1,6-bisphosphatase by glycerate in spinach chloroplasts". Planta. 181: 97–103. doi:10.1007/BF00202330. PMID 24196680.
- ^ Martin, W.; Mustafa, A. Z.; Henze, K.; Schnarrenberger, C. (1996). "Higher-plant chloroplast and cytosolic fructose-1,6-bisphosphatase isoenzymes: Origins via duplication rather than prokaryote-eukaryote divergence". Plant molecular biology. 32 (3): 485–491. doi:10.1007/BF00019100. PMID 8980497.
- ^ Teich, R.; Zauner, S.; Baurain, D.; Brinkmann, H.; Petersen, J. R. (2007). "Origin and Distribution of Calvin Cycle Fructose and Sedoheptulose Bisphosphatases in Plantae and Complex Algae: A Single Secondary Origin of Complex Red Plastids and Subsequent Propagation via Tertiary Endosymbioses". Protist. 158 (3): 263–276. doi:10.1016/j.protis.2006.12.004. PMID 17368985.
Dopunska liteatura
uredi- Racker E (1962). "Sedoheptulose-1,7-diphosphatase from yeast". Methods Enzymol. Methods in Enzymology. 5: 270–272. doi:10.1016/S0076-6879(62)05217-9. ISBN 978-0-12-181805-0.
- Traniello S, Calcagno M, Pontremoli S (1971). "Fructose 1,6-diphosphatase and sedoheptulose 1,7-diphosphatase from Candida utilis: purification and properties". Arch. Biochem. Biophys. 146 (2): 603–10. doi:10.1016/0003-9861(71)90168-8. PMID 4329855.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)