Razlika između verzija stranice "Alfa-heliks"

[nepregledana izmjena][nepregledana izmjena]
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
m razne ispravke
Red 47:
 
=== Geometrija i vodikova veza ===
Aminokiseline u α-heliksu raspoređene su u strukturu desnoruke [[sprala|zavojnica]], pri čemu svaki aminokiselinski ostatak odgovara zavoju od 100 ° u zavojnici (tj. zavojnica ima 3,6 ostataka po zavoju), a prevedena sekvenca ima 1,5 Å nm, duž zavojne osi. Dunitz <ref>{{cite journal|vauthors = Dunitz J |year = 2001|title = Pauling's Left-Handed α-Helix|journal = Angewandte Chemie International Edition|volume = 40|pages = 4167&ndash;4173|doi = 10.1002/1521-3773(20011119)40:22<4167::AID-ANIE4167>3.0.CO;2-Q|issue = 22| pmid = 29712120 }}</ref> ga opisuje kako Paulingov prvi članak na tu temu zapravo prikazuje lijevoruku zavojnicu, enantiomer prave strukture. Kratki komadići ljevoruke zavojnice javljaju se ponekad s velikim sadržajem ahiralnih [[glicin]]skih [[aminokiselina]], ali su nepovoljni za ostale normalne, biološke [[aminokiselina|<small> L</small>– aminokiseline]]. Visina alfa-heliksa (vertikalna udaljenost između uzastopnih zavoja heliksa) je 5,4 Å, što je umnožak 1,5 x 3,6. Ono što je najvažnije je da [[amino grupa|NH]] grupa aminokiseline formira [[vodikova veza|vodikovu vezu]] sa [[karbonil|C = O]] grupom aminokiselinskih ostataka ranije rezidua. Ovo se ponavlja u ''i''&nbsp;+&nbsp;4 → ''i'' vodikova veza je najistaknutije obilježje α-heliksa. Službena međunarodna nomenklatura <ref>{{cite journal|author = IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature|year = 1970|title = Abbreviations and symbols for the description of the conformation of polypeptide chains|journal = Journal of Biological Chemistry|volume = 245|pages = 6489–6497}}</ref><ref name="qmul_ppep1">{{cite web |title=Polypeptide Conformations 1 and 2 |url=http://www.sbcs.qmul.ac.uk/iupac/misc/ppep1.html |website=www.sbcs.qmul.ac.uk |accessdateaccess-date=5. 11. 2018}}</ref> specificira dva načina definiranja α-heliksa, pravilo 6.2 u smislu ponavljanja torzijskih uglova '''φ''', '''ψ''' (vidi dolje) i pravilo 6.3 u pogledu kombiniranog uzorka visine nagiba i vodika. α-heliksi se mogu identificirati u strukturi proteina pomoću nekoliko računskih metoda, od kojih je jedna [[DSSP (protein)|DSSP]].<ref>{{cite journal|vauthors = Kabsch W, Sander C|title = Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features|journal = Biopolymers|volume = 22|issue = 12|pages = 2577–637|date = decembar 1983|pmid = 6667333|doi = 10.1002/bip.360221211 }}</ref>
 
[[Slika:Alpha vs 310 helix end views.jpg|thumb|left|300px|Kontrast ispoljenih krajnjih dijelova heliksa između α (četverouglovi) i 3<sub>10</sub> (trouglovi)]]
Red 237:
 
Mike Tyka je računarski biohemičar na Univerzitetu u Washingtonu, koji radi sa [[David Baker|Davidom Bakerom]]. Tyka izrađuje skulpture molekula proteina od 2010., od bakra i čelika, uključujući [[ubikvitin]] i [[tetramer]] [[kalijev kanal|kalijevog kanala]].<ref>{{Cite web|url=http://www.miketyka.com/#.about#.gallerypic|title=About|last=Tyka|first=Mike|date=|website=www.miketyka.com|access-date=6. 4. 2016}}</ref>
 
 
[[Slika:Ingeb-3.JPG|right|150px|Ingebov heliks 1988.]]