Verzija na dan 13 decembar 2017 u 21:14 uredi Srđan (razgovor \| doprinosi) Urednici, Administratori interfejsa, Administratori 72.620 edits mNo edit summary ← Starija izmjena		Verzija na dan 1 februar 2020 u 21:30 uredi poništi WumpusBot (razgovor \| doprinosi) Botovi, Izuzeci od IP-blokada 109.952 edits m ISBN magic link > {{ISBN}}; razne ispravke Novija izmjena →
Red 1: [[Datoteka:TEV protease summary.png\|thumb\|250px\|Struktura TEV proteaze u kompleksu sa njenim [[peptid]]nim supstratom (crno) i katalitskim ostacima (crveno)]] '''Proteaze''' – poznate i kao '''peptidaze''' ili '''proteinaze''' – svi su oni [[enzim]]i koji [[kataliza\|kataliziraju]] [[proteoliza\|proteolizu]], to jest, kataboliziraju razgradnju [[protein]]a, [[hidroliza\|hidrolizom]] [[peptidna veza\|peptidnih veza]] koje povezuju [[aminokiselina\|aminokiseline]] u [[polipeptid]]nom lancu. Proteaze karakterizira [[konvergentna evolucija]], pa njihove različite klase mogu obavljati istu reakciju, uz potpuno drugačiji [[kataliza\|katalitski mehanizam]]. Proteaze imaju [[životinja\|životinje]] , [[biljka\|biljke]], [[bakterija\|bakterije]], [[archaea]] i [[virus]]i.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, {{ISBN \|0-7216-0240-1}}.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, {{ISBN \|9958-10-222-6}}.</ref><ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN \|9958-9344-1-8}}.</ref> ==Funkcija i mehanizam djelovanja== [[Datoteka:Protease mechanism summary.svg\|thumb\|300px\|Poređenje dva mehanizma katalize u [[proteoliza\|proteolizi]]. [[Enzim]] je prikazan '''crno''', proteinski [[Supstrat (biohemija)\|supstrat]] [[genbio\|crveno]], a [[voda]] plavo.<br>Gornji dio prikazuje 1-stepenu [[hidroliza\|hidrolizu]] gdje je enzim uzima kiselinu sa [[polarnost\|polarizirane]] vode, koja zatim hidrolizira supstrat.<br>Donji dio prikazuje 2-stepenu hidrolizu, gdje je ostatak unutar enzima aktiviran da djeluje kao [[nukleofil]] (Nu) i napada supstrat. <br>Formira se međuprodukt, gdje je enzim kovalentno vezan za polovinu supstratnog N-terminala. <br>U drugom koraku, voda je aktivirana za hidrolizu ovog međuprodukta i kompletiranje katalize.<br>Drugi enzimski ostatak (nije prikazan) donira i prima [[vodik]]e i elektrostatski stabilizira naboj strukture, duž reakcijskog mehanizma]] Red 23: [[cistein]]ski, te [[aspartam]]ske, i *[[metalo proteaze]]. [[Treonin]]ske i proteaza [[glutaminska kiselina\| glutaminske kiseline]] nisu opisane sve do [[1995]]., odnosno [[2004]]. godine. Mehanizam koji se koristi za razlaganje peptidne veze uključuje gradnju ostataka [[aminokiselina]] koje imaju [[cistein]] i treonin (proteaza) ili [[molekula\|molekulu]] vode ([[aspartamska kiselina]], metalo- i proteaza glutaminske kiseline) nukleofile, tako da može napasti peptidnu [[karboksiln]]nu grupu. Jedan od načina za nukleofil je putem katalitičke trijade, gdje se za aktiviranje [[serin]]a, [[cistein]]a, ili [[treonin]]a kao nukleofila koristi [[histidin]]ski ostatak. Ovo nije evolucijska skupina, ali je, kao vrsta nukleofila imala konvergentnu evoluciju, u proteinskom natporodicama različitih grupa organizama. Neke superfamilije pokazuju različite evoluciju na više različitih nukleofila.<ref>http://jb.oxfordjournals.org/content/151/1/13.long, New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases.</ref> Sedmi katalitičke tip proteolitskih enzima, [[asparagin]]ska peptid lijaza, opisana je u [[2011]]. To je, međutim, neobičan [[enzim]] koji se ne ponaša kao ostale proteaze, jer ne koristi hidrolizu za prekidanje veza, a umjesto [[asparagin]]skih formira ciklične hemijske strukture koje same po sebi, u odgovarajućim uvjetima, djeluju na asparaginske ostatake u proteinima. To je proteolitički enzim, ali spada u njihovu drugu klasu enzima, pa uključivanje u peptidaze može biti sporno.<ref>http://www.jbc.org/content/286/44/38321.full?sid=04913b93-98b7-434f-ae4a-e135a36e4061, Asparagine peptide lyases: a seventh catalytic type of proteolytic enzymes.</ref> === Evolucijske veze === Podaci o evolucijskoj klasifikaciji proteaza za [[proteinska natporodica\| proteinske natporodice]] nalaze se u MEROPS bazi podataka. U njoj su prvo svrstane po 'klanovima' (natporodicama) zasnovanim na strukturi, mehanizmu djelovanja i redu katalitskog ostatka (npr. u [[PA klan]]u, gdje P ukazuje na mješavinu nukleofilne porodice). Unutar svakog 'klana', proteaza se svrstavaju u porodice na osnovu sekvence sličnosti (npr S1 i C3 obitelji u PA klan). Svaka porodica može sadržavati više stotina srodnih proteaza (npr. [[tripsin]]a, [[elastaza]], [[trombin]] i [[streptogrisin]], unutar porodice S1). Trenutno su poznati više od 50 klanova, a svaki ukazuje nezavisno evolucijsko porijeklo proteolize.

Razlika između verzija stranice "Proteaza"