Razlika između verzija stranice "Katalaza"

Katalaza je sastavljena od četiri podjedinice (tj. ona je tetramer), pri čemu svaka od njih sadrži jednu molekulu [[hem]]a. Javlja se kod gotovo svih organizama, od [[mikroorganizam]]a – do biljaka, životinja i čovjeka.<ref name="Lindhorst T. K. 2007">Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, {{ISBN |3527315284}}.</ref><ref name="Hunter G. K. 2000">Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, {{ISBN |0-12-361811-8}}.</ref><ref name="Nelson D. L. 2013">Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., {{ISBN |978-1-4641-0962-1}}.</ref> Široko je rasprostranjen kod čovjeka, osobito u ćelijama [[jetra|jetre]] u [[peroksisom]]ima i [[eritrociti|eritrocitima]]ma. Glavna uloga ovog enzima je razgradnja vodikovog peroksida u kisik i vodu:

Za razgradnju vodikovog peroksida, kod čovjeka postoje i drugi enzimi koji su sposobni za istu katalizu, kao primjerice [[glutation peroksidaza]]. Ona je, u fiziološkim uvjetima (mala koncentracija vodikovog peroksida), čak i aktivnija od katalaze, ali pri povećanim koncentracijama vodikovog peroksida, aktivnost katalaze se naglo povećava. Prema tome, biološka funkcija katalaze je u sistemu zaštite organizma od štetnog djelovanja vodikovog peroksida, kad mu koncentracija poraste na neuobičajeno visoku razinu.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, {{ISBN |0-7216-0240-1}}.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, {{ISBN |9958-10-222-6}}.</ref><ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,{{ISBN |0-674-30775-5}}, {{ISBN |0-674-30776-3}}.</ref><ref> Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, {{ISBN |0-8053-5680-0}}.</ref>

Mnoge [[bakterije]] imaju ovaj enzim, kao jedan od faktora zaštite od djelovanja [[imuni sistem|imunog sistem]] . U procesu [[fagocitoza|fagocitoze]], [[leukociti]], odnosno ćelije imunog sistema) uništavaju bakterije proizvodnjom slobodnih radikala [[kisik]]a, koji ulaze u sadržaj [[fagocitoza|fagocitoznog mjehurića]], u kojem [[leukociti]] zarobljavaju bakteriju. Prisustvo i djelovanje katalaze, nekim bakterijama omogućava da prežive u takvom neprijateljskom okruženju. Neke bakterije , kao npr. ''Staphylococcus aureus'', mogu se identificirati utvrđivanjem prisutnosti ovog enzima. Kada je se u bakterijskoj kulturi odvija katalaza, nakon dodavanja vodik peroksida pojavljuju se mjehurići kisika, uslijed razgradnje složenih molekula . Ovaj lako izvediv test se često primjenjuje u mikrobiologiji, za identifikaciju [[mikroorganizam]]a.<ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref><ref>name="Lindhorst T. K. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, ISBN 3527315284.<"/ref><ref> name="Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.<"/ref><ref> name="Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.<"/ref><ref name="Bajrović K 2005">Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN |9958-9344-1-8}}.</ref><ref name="Bajrović K 2005"/>

Fe ( ) - E predstavlja željezni centra hem grupe u [[enzim]]u. Fe (IV) -E (. +) je mezomerni oblik Fe (V) -E, što znači da se željezo nije u potpunosti oksidiralo do + V, ali ne prima "pomoćne elektrona" iz liganda hema. Ovaj hem se zatim mora izvesti kao radikalni [[kation]] (. +).

Kao što vodik peroksid ulazi u aktivno stanje, u interakciji s [[aminokiselina]]ma Asn147 (asparagin na položaju 147) i His74, uzrokujući proton (vodikov [[ion]]) za prijenos između atoma kisika. Atom slobodnog kisika koordinira, oslobađajući novoformirane molekula vode i Fe (IV) = O. Fe (IV) = O; reagira sa drugom molekulom vodikovog peroksida za preoblikovanje Fe (III) -E i proizvoditi vodu i kisik. Reaktivnost željeznog centra može poboljšati prisustvo fenolatnog liganda ''Tyr357'' u peti ligand željeza, koji mogu pomoći u oksidaciji Fe (III) u Fe (IV). Efikasnost reakcije može se poboljšati interakcijom His74 i Asn147 s reakcijom intermedijera. U principu, brzina reakcije može se odrediti po [[Michaelis-Mentenova kinetika| Michaelis-Mentenovoj jednadžbi]].

Bilo koji [[teški metal]]ni ion, kao što je bakar (II) sulfat, mogu djelovati kao nekonkurentni inhibitor katalaze. Osim toga, otrov [[cijanid]] je kompetitivni inhibitor katalaze u visokim koncentracijama vodikovog peroksida, dok arsenat djeluje kao aktivator.Trodimenzijske proteinske strukture međuproizvoda peroksidirane katalaze dostupne su u bazi [[Proteinska banka podataka|Proteinske banke podataka]]. Ovaj enzim se najčešće koristi u laboratorijima kao alat za učenje efekat enzima na stope reakcija.

* {{cite web | url = http://genomics.senescence.info/genes/entry.php?hugo=CAT | title = GenAge entry for CAT (Homo sapiens) | publisher = Human Ageing Genomic Resources | accessdate = 5. 3. 2009-03-05}}

* {{cite web | url = http://madsci.org/FAQs/catalase.html | title = Catalase | author = | authorlink = | work = MadSci FAQ | publisher = madsci.org | accessdate = 5. 3. 2009-03-05}}

* {{cite web | url = http://www.tgw1916.net/video_pages/catalase.html | title = Catalase and oxidase test video | publisher = Regnvm Prokaryotae | accessdate = 5. 3. 2009-03-05}}

* {{cite web | url = http://www.brenda-enzymes.info/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6 | title = EC 1.11.1.6 - catalase | publisher = Brenda: The Comprehensive Enzyme Information System| accessdate = 5. 3. 2009-03-05}}

* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20120722145758/http://peroxibase.toulouse.inra.fr// | title = PeroxiBase - The peroxidase database | publisher = [[The Bioinformatics platform of Toulouse-Midi-Pyrénnées]] | accessdate = 2015-8. 12-08. 2015}}

* {{cite web | url = http://wayback.archive.org/web/20101002161624/http://microbeid.com/Methods/catalase.html | title = Catalase Procedure | publisher = wayback.archive.org-MicrobeID.com | accessdate = 2015-8. 12-08. 2015}}

* {{cite web | url = http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=57 | title = Catalase Molecule of the Month | publisher = Protein Data Bank | accessdate = 2015-8. 12-08. 2015}}