Razlika između verzija stranice "Enzim"

'''Enzim''' ([[Grčki jezik|grč]]. ''ένζυμο'', ''énsimo'' = kvasac) je svaki [[protein]] sposoban da katalizira neku [[Biohemija|biohemijsku]] reakciju u živim organizmima.<ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London, {{ISBN |0-674-30775-5}}, {{ISBN |0-674-30776-3}}.</ref>

Poznato je da enzimi kataliziraju više od 5.000 vrsta biohemijskih reakcija. Većina enzima su proteini, iako ih je nekoliko u kategoriji katalitskih molekula [[RNK]]. Posebnost enzima potiče iz njihove jedinstvene trodimenzionalne strukture.

Kao i svi [[katalizator]]i, enzimi povećavaju stopu reakcije, smanjenjem svoje aktivacijske [[Energija|energije]]. Neki enzimi mogu pretvaranje [[supstrat (biohemija)|supstrata]] u proizvod učiniti na milione puta bržim. Ekstremni primjer je [[orotidin 5'-fosfat dekarboksilaza]], koja omogućava reakciju koja bi inače trajala milione godina da se obavi u milisekundi. Hemijski, enzimi su kao i svaki katalizator i ne troše se u hemijskim reakcijama, niti se njima mijenja ravnoteža reakcije. Enzimi se razlikuju od većine drugih katalizatora tako što djeluju mnogo konkretnije. Aktivnost enzima može biti pod utjecajem drugih molekula: [[inhibitor]]i su molekule koje smanjuju aktivnost enzima, a [[aktivator]]i su molekule koje povećavaju aktivnost. Mnogi [[lijek]]ovi i [[otrov]]i su inhibitori enzima. Izvan njihove optimalne [[temperatura|temperature]] i [[pH]], aktivnost enzima se znatno smanjuje.<ref>Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford, {{ISBN |0-86542-793-3}}.</ref><ref>Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York, {{ISBN |0-8153-3218-1}}.</ref><ref>Lindhorst T. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, 3527315284}}</ref><ref>Robyt F. (1997): Essentials of carbohydrate chemistry. Springer, {{ISBN |0387949518}}.</ref>

<ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN |9958-9344-1-8}}.</ref>

Neki enzimi se koriste u komercijalne svrhe, naprimjer, u sintezi [[antibiotik]]a. Neki proizvodi za domaćinstvo imaju enzime koji pomažu u ubrzanju hemijske reakcije: enzimi u biološkim prašcima za pranje razgrađuju mrlje na odjeći koje potiču od [[protein]]a, [[skrob]]a ili [[masti]], a proteine u mesu, profesionalna hemija enzimima razbija u manje molekule, pa ga je lakše žvakati.

Do kraja 17. i početkom 18. vijeka, bila je poznata [[probava]] mesa u želudačnoj tečnosti i djelovanje biljnih ekstrakata i [[pljuvsčks|pljuvačke]] pri pretvaranju [[škrob]]a u [[šećer]]e, ali mehanizmi pomoċu kojih se to događa nisu još otkriveni.

[[Francuska|Francuski]] hemičar [[Anselme Payen]] je bio prvi koji je otkrio enzim, [[dijastaza|dijastazu]], [[1833]]. Nekoliko desetljeća kasnije, kada je proučavao [[fermentacija|fermentaciju]] šećera u [[alkohol]] pomoću [[kvasci|kvasca]], [[Louis Pasteur]] je zaključio da je ova fermentacija uzrokovana [[vitalna sila|vitalnom silom]] koja se nalazi u ćelijama kvasca, pod nazivom "fermenti", za koje se mislilo da djeluju samo unutar živih organizama. On je napisao da je "alkoholna fermentacija čin međuodnosa sa životom i organizacije ćelije kvasca, a ne sa smrću ili truljenjem ćelija.<ref>de Réaumur R. A. (1752): Observations sur la digestion des oiseaux. Histoire de l'academie royale des sciences, 1752: 266, 461.</ref><ref>http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html: Williams H. S. (1904): A history of science: in five volumes, IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences, Harper and Brothers.</ref>

U [[1877]]., njemački fiziolog [[Wilhelm Kühne]] ([[1837]].-[[1900]].) prvi je koristio termin '''''enzim''''', koji dolazi iz [[grčki jezik|grčkog]] νζυμον = kvasac, koji opisuje ovaj proces. Riječ enzim je kasnije koristi i kada se tiče neživih materija, kao što su [[pepsin]] , a riječ ''fermentacija'' ili ''previranje'' se koristi kada se odnosi na hemijske aktivnosti u produkciji živih organizama.

[[Eduard Buchner]] je [[1897]]. objavio prvi rad na proučavanju kvaščevih ekstrakata. U nizu eksperimenata na Univerzitetu u Berlinu, otkrio je da je šećer fermentira je čak i kad nije bilo svakodnevnog prisustva ćelija kvasca u u smjesi. Enzim koji je izazvao fermentaciju saharoze označio je kao "[[zimaza]]". Godine [[1907]]]., dobio je [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu za hemiju]] za "njegovo otkriće fermentacije bez ćelija". Nakon Buchnerovog primjera, enzimi se obično nazvaju prema reakciji koju obavljaju, uz [[sufiks]] –'''''aza''''', u kombinaciji s imenom [[podloga (biohemija)|podloge]] (npr. [[laktaza]] je enzim koji cijepa [[laktoza|laktozu]]) ili na vrstu reakcije (npr. [[DNK polimeraza]] katalizira sintezu DNK polimera). U ranim 1900-im, biohemijski identitet enzima je i dalje nepoznat. Mnogi naučnici su primijetili da je enzimska aktivnost bila povezana sa proteinima, ali drugi (kao što je dobitnik Nobelove nagrade [[Richard Willstätter]]) su tvrdili da su proteini samo nosioci za prave enzime i da proteini ''po sebi'' nisu bili sposobni za katalizu. Godine [[1926]]., [[James B. Sumner]] je pokazao da je enzim [[ureaza]] bila čisti protein i [[kristal]]izirao ga, a isto je učinio i za enzimom [[katalaz]], [[1937]]. Da čisti proteini mogu biti enzimi pokazali su [[John Howard Northrop]] i [[Wendell Meredith Stanley]], koji su radili na [[probava|probavnim]] enzimima: [[pepsin]]u ([[1930]].), [[tripsin]]u i [[himotripsinu]]. Ova tri naučnika [[1946]]. godine dobili su [[Nobelova nagrada za hemiju|Nobelovu nagradu za hemiju]]. <ref>{{cite book | editor1-first = John L. | editor1-last = Heilbron | title = The Oxford Companion to the History of Modern Science | first1 = Frederic Lawrence | last1 = Holmes | chapter = Enzymes | page = 270 | chapterurl = https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&lpg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms&source=bl&ots=C-XT4PR1AG&sig=CfRDxaDeiarCEIrvakWEmI7JgrQ&hl=en&sa=X&ei=7An2VOeAKOv4yQPdiICABw&ved=0CCEQ6AEwATgK#v=onepage&q=history%20of%20enzymes%20ferment%20living%20organisms&f=false | publisher = Oxford University Press | location = Oxford | year = 2003 | name-list-format = vanc }}</ref><ref name="urlEduard Buchner - Biographical">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html | title = Eduard Buchner | work = Nobel Laureate Biography | publisher = Nobelprize.org | accessdate = 23. February2. 2015 }}</ref> He named the enzyme that brought about the fermentation of sucrose "[[zymase]]".<ref name="urlEduard Buchner - Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html | title = Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation | year = 1907 | work = Nobelprize.org | accessdate = 23. February2. 2015 }}</ref><ref>{{cite book | author = Duclaux E | title = Traité de microbiologie: Diastases, toxines et venins | language = French | trans-title = Microbiology Treatise: diastases , toxins and venoms | year = 1899 | publisher = Masson and Co | location = Paris, France | url = https://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover }} See Chapter 1, especially page 9.</ref>

[[Datoteka:Hexokinase induced fit.svg| mini| Enzim mijenja oblik po mjeri vezujućeg oblika podloge u kompleks enzim-supstrat kompleks.<br> [[S heksozakinaza]] ima veliko inducirano prilagodbeno mjesto koje zatvara preko podloge [[adenozintrifosfat]]a i [[ksiloza|ksiloze]]. <br>Vezivanja su u plavoj, podloge u crnoj a [[magnezij |Mg²⁺]] kofaktor u žutoj boji ({{PDB|2E2N}})]]

Enzimi su uglavnom globuloliki (loptasti) [[protein]]i, a djeluju samostalno ili u većim jedinjenjima. Kao i svi proteini, enzimi su linearni lanci [[aminokiselina]] koji presavijanjem dobijaju [[trodimenzionalna struktura|trodimenzionalnu strukturu]]. Sekvenca aminokiselina određuje strukturu koja zauzvrat određuje katalitsku aktivnost enzima. Iako struktura određuje ulogu enzima, a njegova aktivnost se još ne može predvidjeti samo iz njegova strukture. Pri zagrijavanju ili izlaganju djelovanja hemijskih agenasa, enzimske strukture su podložne [[deneturacija|denaturaciji]] i taj poremećaj strukture obično dovodi do gubitka aktivnosti. Denaturacija enzima je normalno povezana sa [[temperatura]]ma iznad normalne razine vrsta. Kao rezultat toga, enzimi iz [[bakterija]] koje žive u [[Vulkan|vulkanskimvulkan]]skim sredinama, kao što su [[vruća vrela]] su cijenjeni od strane industrijskih korisnika, zbog njihove sposobnosti da djeluju na visokim temperaturama. To omogućava ovako kataliziranim reakcijama da se odvijaju po vrlo visokoj stopi.

Molekule enzima su obično mnogo veća od molekula njihove podloge. Veličine se kfeću u rasponu od samo 62 ostatka [[aminokiselina]], za monomer [[oksalokrotonat tautomeraza|4-oksalokrotonat tautomerazu]], do više od 2,500 ostataka u sintezi životinjskih [[masne kiseline|masnih kiselina]]. Samo mali dio njihove strukture (oko 2-4 aminokiseline) su direktno uključene u katalizu: katalitsko mjesto, koje se nalazi pored jednog ili više [[mjesto vezivanja|mjesta vezivanja]], gdje ostaci orijentiraju podlogu. Katalitsko mjesto i obavezujuće mjesto zajedno čine [[aktivno mjesto]] enzima. Preostali veći dio strukture enzima služi za održavanje precizne orijentacije i dinamike djelovanja aktivnog mjesta.

Prije nego što počnu katalizirati bilo koju [[Hemijska reakcija|hemijsku reakciju]], enzimi se moraju vezivati za njihovu podlogu. Enzimi su obično vrlo specifični za određene podloge, za koje se vežu a zatim kataliziraju hemijske reakcije. Specifičnost se postiže obavezujućom prazninom (usjekom) koji je komplementarnog oblika, za popunjenjavanje i [[hidrofilnost|hidrofilnom]] /[[hidrofobnost| hidrofobnom]] izbočinom podloge. Enzimi stoga mogu razlikovati vrlo slične molekule materijala koji su [[hemoselektivnost|hemoselektivne]], [[regioselektivnost|regioselektivne]] i [[stereospecifičnost|stereospecifične]].<ref name = "Stryer_2002"/><ref name="Stryer_2002" /><ref>{{cite journal | vauthors = Jaeger KE, Eggert T | title = Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution | journal = Current Opinion in Biotechnology | volume = 15 | issue = 4 | pages = 305–13 | date = August 2004 | pmid = 15358000 | doi = 10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Shevelev IV, Hübscher U | title = The 3' 5' exonucleases | journal = Nature Reviews Molecular Cell Biology | volume = 3 | issue = 5 | pages = 364–76 | date = May 2002 | pmid = 11988770 | doi = 10.1038/nrm804 }}</ref><ref name = "Stryer_2002"/><ref>{{cite journal | vauthors = Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K | title = Transcript-assisted transcriptional proofreading | journal = Science | volume = 313 | issue = 5786 | pages = 518–20 | date = July 2006 | pmid = 16873663 | doi = 10.1126/science.1127422 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Ibba M, Soll D | title = Aminoacyl-tRNA synthesis | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 69 | pages = 617–50 | pmid = 10966471 | doi = 10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Rodnina MV, Wintermeyer W | title = Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 70 | pages = 415–35 | pmid = 11395413 | doi = 10.1146/annurev.biochem.70.1.415 }}</ref><ref name=Tawfik10>{{cite journal | vauthors = Khersonsky O, Tawfik DS | title = Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective | journal = Annual Review of Biochemistry | volume = 79 | pages = 471–505 | pmid = 20235827 | pmc = | doi = 10.1146/annurev-biochem-030409-143718 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = O'Brien PJ, Herschlag D | title = Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities | journal = Chemistry & Biology | volume = 6 | issue = 4 | pages = R91-R105 | date = April 1999 | pmid = 10099128 | doi = 10.1016/S1074-5521(99)80033-7 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Fischer E | year = 1894 | title = Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme | language = German | trans-title=Influence of configuration on the action of enzymes | journal=Berichte der Deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin | volume = 27 | issue = 3 | pages = 2985–93 | url = http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364}})</ref><ref name="Stryer_2002" /><ref name="Cooper_2000">{{cite book | author = Cooper GM | title = The Cell: a Molecular Approach | date = 2000 | publisher = ASM Press | location = Washington (DC ) | isbn = 0-87893-106-6 | edition = 2nd | chapter = Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts | chapterurl = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9921/ | url = https://archive.org/details/cell00geof }}</ref>

Da bi objasnio dosljednost specifičnosti enzima, [[1894]]., [[Emil Fischer]] je predložio da i enzim i supstrat posjeduju posebne komplementarne [[Geometrija|geometrijske]] oblike koji se međusobno uklapaju jedan u drugi. Ovo se često naziva model "ključa", gdje se ranim modelom objašnjava specifičnost enzima, ali ne i stabilizacija stanja prilikom promjena koje enzimi ostvaruju.

o Orijentišući podloge u produktivne aranžmana za smanjenje reakcije entropija promjena.<ref name=PMID12947189>{{cite journal | vauthors = Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S | title = A perspective on enzyme catalysis | journal = Science | volume = 301 | issue = 5637 | pages = 1196–202 | date = August 2003 | pmid = 12947189 | doi = 10.1126/science.1085515 | bibcode = 2003Sci...301.1196B }}</ref> Doprinos ovog mehanizma za katalizu je relativno mali.<ref>{{cite journal | vauthors = Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A | title = How important are entropic contributions to enzyme catalysis? | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 97 | issue = 22 | pages = 11899–904 | date = October 2000 | pmid = 11050223 | pmc = 17266 | doi = 10.1073/pnas.97.22.11899 | bibcode = 2000PNAS...9711899V }}</ref>

Enzimi mogu koristiti nekoliko ovih mehanizama istovremeno. Naprimjer, [[proteaza|proteaze]] kao što je [[tripsin]] obavljaju kovalentnu katalizu pomoću [[katalitska trijada|katalitske trijade]], stabilizirajući stanja nagomilavanja u tranziciji pomoću [[oksianionska rupa|oksianionskih rupa]], kompletnu [[hidroliza|hidrolizu]] pomoću usmjeravanja vode na podlogu.<ref>{{Cite journal|last=Polgár|first=L.|date=7. 7. 2005-07-07|title=The catalytic triad of serine peptidases|journal=Cellular and Molecular Life Sciences|language=en|volume=62|issue=19–20|pages=2161–2172|doi=10.1007/s00018-005-5160-x|pmid=16003488|issn=1420-682X}}</ref>

Enzimi nisu krute, statične strukture, nego imaju složene untrašnje dinamične pokrete, tj. pokrete dijelova strukture enzima, kao što su pojedinačni aminokiselinski ostaci. To je grupa ostataka koji stvaraju [[proteinska petlja|proteinsku petlju]] ili jedinice sekundarne strukture ili čak čitavu proteinsku domenu. Ovi pokreti dovode do konformacijskih grupnih, malo drugačijih struktura koje se međusobno mijenjaju ostajuċi pri tom u ravnoteži. Različita stanja u okviru ove cjeline mogu biti povezana s različitim aspektima uloge enzima. Naprimjer, različite reakcije podrške enzima [[dihidrofolat reduktaza]] su povezane s vezanjem katalizirane podloge, katalizom, otpuštanjem kofaktora i koracima otpuštanje proizvoda katalitskog ciklusa.

Alosterna mjesta su džepovi (urezi) na enzimima, za razliku od aktivnog mjesta, koji se vežu za molekule u ćelijskom okruženju. Ove molekule dovode do promjena u podršci ili dinamici enzima koji se ubacuju na aktivna mjesta i na taj način utiču na brzinu reakcije enzima. Na taj način, alosterna interakcija može ili inhibirati ili aktivirati enzime. Alosterne interakcije sa metabolitima u uzvodnnim ili nizvodnim metaboličkim putevima uzrokuju povratne informacije enzima, izmjenu aktivnosti enzima prema ostatku procesa.

Za ispoljavanje pune aktivnosti, neki enzimi ne trebaju dodatne komponente. Ostalima je za djelovanja neophodno vezanje neproteinske molekule kofaktora. Kofaktori mogu biti [[anorganski spoj|neorganski]] (npr. [[metal]]ni [[ion]]i i klaster [[željezo]]-[[sumpor]]) ili [[organski spoj|organski spojevi]]evi (npr. [[flavin]] i [[hem]]). Organski kofaktori mogu biti [[koenzim]]i, koji su otpušteni iz aktivnog mjesta enzima tokom reakcije ili [[prostetska grupa|protetske grupe]], koje su usko vezane za enzim. Organske protetske grupe mogu biti vezane kovalentno (npr. [[biotin]] u enzimima kao što je [[piruvat karboksilaza]]).

Primjer enzima koji sadrži kofaktor je [[karboanhidraza]] (što je prikazano u dijagramu gore) sa [[cink]]ovim vezanim kofaktorom, kao dijelom svog aktivnog mjesta. Ovi čvrsto vezani ioni ili molekule se obično nalaze u aktivnom mjestu i uključene su u katalizu. Naprimjer, kofaktori flavin i hem su često uključeni u [[redoks]]ne reakcije.

Enzimi kojima je potreban kofaktor, ali nemaju granica nazivaju se ''[[apoenzim]]'' ili ''[[apoprotein]]i''. Enzimi zajedno sa kofaktorom, koji su potrebni za aktivnost nazivaju se ''[[holoenzim]]i'' (ili haloenzimi). Naziv ''holoenzim''se može primijeniti na enzime koji sadrže više proteinskih podjedinica, kao što je [[DNK polimeraza]], gdje cijelo holoenzimsko jedinjenje sadrži sve podjedinice potrebne za aktivnost.

[[Datoteka:Transketolase + TPP.png|thumb|350px|centar|Tiamin je prikazan kao neprozirna loptasta površina s otvorenim rascjepom za vezanje, gdje se podloge i kofaktor prikazuju kao štap u dijagramu, koji se uklapaju u protein hemijske strukture [[tiamin pirofosfat]]a i strukture proteina [[transketolaza]]. Tiamin pirofosfat kofaktor je u žutoj a [[ksiluloza 5-fosfat]] podloga u crnoj boji.({{PDB|4KXV}})]]

Koenzimi su male organske molekule koje mogu biti slabo ili čvrsto vezane za enzim. Koenzimska hemijska grupa je prenosiva sa jednog enzima u drugi. Primjeri uključuju [[NADH]], [[NADPH]] i [[adenozin trifosfat]] (ATP). Neki koenzimi, kao što su [[riboflavin]], [[tiamin]] i [[folna kiselina]], su [[vitamin]]i ili jedinjenja koja se ne mogu sintetizirati u organizmu i moraju se unositi putem ishrane. Hemijske grupe koje uključuju [[hidrid ]] ni ion (H -) nosi [[NAD]] ili [[NADP]]⁺, [[fosfat]]e ([[adenozin trifosfat]]), a grupu acetil nose [[koenzim]]i A, formil, metenil ili metil grupe [[folna kiselina]] i metil grupa [[adenozin|S-adenozila]].

Koenzimi se hemijski mijenjaju kao posljedica djelovanja enzima, a treba razmotriti koenzime za posebnu klasu podloga ili druge podloge, koje su zajedničke za više različitih enzima. Naprimjer, poznato je oko 1000 enzima koji koriste koenzime NADH.

[[Datoteka:Enzyme catalysis energy levels 2.svg|thumb|500px|alt=Dvodimenzionalni prikaz reakcije (koordinata x-osa) u odnosu na energije (y-osa) za katalizirane i nekatalizirane reakcije.<br> Energija sistema se stalno povećava iz reaktanata (x = 0) dok se ne postigne maksimum na stepenu tranzicije (x = 0,5) i stalno smanjuje proizvode (x = 1). Međutim, u enzimski kataliziranoj reakciji, obavezujući dijelovi stvaraju jedinjenje enzim-supstrat (uz neznatno smanjenje energija) koji se povećava do stanja u tranziciji, sa manjim maksimumom od nekatalizirane reakcije. Energija u fazama [[hemijska reakcija|hemijske reakcije]].<br> Nekatalizirana (isprekidana linija) podloga treba puno [[aktiviranje energije]] da se dođe do prelaznog stepena, koji se zatim raspada u nižeenergetski proizvod.<br> Kada enzim katalizira reakciju (puna linija), veže podlogu (ES), a zatim stabilizira stanje u tranziciji (ES^‡) kako bi se smanjila energija aktivacije potrebna za proizvodnju proizvoda (EP) koji su se konačno pojavili.]]

Stopa reakcije zavisi od [[energija aktivacije|energije aktivacije]] potrebne da se stvori [[stanje tranzicije]], koji onda razgrađuje podlogu u proizvode. Enzimi povećavaju stope reakcija smanjenjem energetskog stanja tranzicije. Prvo, vezanje stvara niskoenergetski kompleks enzim-supstrat (ES). Drugo, enzim stabilizira stanje tranzicije tako da zahtijeva manje energije u odnosu na jednokatalitsku reakciju (ES ‡). Na kraju se kompleks enzim-proizvod (EP) disocira da oslobodi proizvod.

| caption2 = [[Michaelis–Menten kinetics|Saturacijska kriva ]] enzimske reakcije pokazuje odnose između koncentracije supstrata i stope reakcije.

Istraživanja kinetike enzima su išla u pravcu odgovora na pitanje kako se vežu za podloge i pretvaraju ih u proizvode. Podaci o stopama koje se koriste u takvim analizama se obično dobijaju u [[enzimski test|enzimskim testovima]]. Godine [[1913]]. [[Leonor Michaelis]] i [[Maud Leonora Menten]] su predložili kvantitativnu teoriju kinetike enzima, koja se naziva [[Michaelis-Menten kinetika]]. Najveći doprinos Michaelisa i Mentena je u tome da se enzimska reakcija odvija u dvije faze. U prvoj, podloga se veže reverzibilno za enzim, stvarajući kompleks enzim-supstrat. To se ponekad (u njihovu čast) naziva Michaelis-Menten kompleks. Enzim zatim katalizira hemijski korak u reakciji koja oslobađa proizvod. Ovaj rad su dodatno razvili [[George Edward Briggs]] i [[John Burdon Sanderson Haldane]], od kojih potiču kinetičke jednačine koje su još uvijek i do danas u širokoj upotrebi.

''V''_max je samo jedan od nekoliko važnih kinetičkih parametara. Količina podloge koja je potrebna za postizanje određene stope reakcije je također važna. [[Michaelis-Menten konstanta]] (K_m), predviđa koja je koncentracija supstrata potrebna za enzim do ispunjenja jedne polovine svoje maksimalne brzine reakcije. Uglavnom, svaki enzim ima poseban ''K''_m za datu podlogu. Još jedna korisna konstanta je ''k''_cat, koja se naziva i ''broj prometa'', što je broj molekula supstrata razgrađenih po jednom aktivnom mjestu, u sekundi.

Efikasnost enzima može se izraziti u smislu ''k''_cat/''K''_m. To se također zove specifična konstanta i uključuje stopu konstante za sve korake u reakciji do prvog ireverzibilnog koraka, uključujući i njega. Budući da specifična konstanta odražava i afinitet i katalitičke sposobnosti, korisna je za uporedno poređenje različitih enzima ili poređenje istog enzima na različitim podlogama. Teorijski maksimum za specifičnu konstantu se zove granica difuzija, koja je 10⁸ do 10⁹ (M⁻¹s⁻¹). U ovom trenutku svaki sudar enzima sa svojim supstratom će dovesti do katalize, a stopa stvaranje proizvoda nije ograničena brzinom reakcije, ali jeste stopom difuzije. Enzimi sa ove pozicije se nazivaju [[katalitsko savršenstvo]] ili ''kinetički savršeni''. Primjer takvih enzima su: [[trioza-fosfat izomeraza]], [[karboanhidraza]], [[acetilholinesteraza]], [[katalaza]], [[fumaraza]], β-[[laktamaza]] i [[superoksid dismutaza]]]. Promet takvih enzima može doseći do nekoliko miliona reakcija u sekundi.

Stope enzimskih reakcija mogu biti smanjene različitim vrstama [[inhibitor enzima|inhibitora enzima]].

[[Nekompetitivni inhibitor]] se veže i na drugo, osim za supstratno mjesto. Podloga i dalje obavezuje svojim uobičajenim afinitetom i stoga ''K''_m ostaje isti. Međutim, inhibitor smanjuje katalitsku efikasnost enzima, tako da je ''V''_max smanjen. Za razliku od konkurentske inhibicije, nekonkurentna se ne može prevazići visokom koncentracijom podloge.

Jedan [[nekonkurentni inhibitor]] se ne može vezati na slobodni enzim, samo da stvori kompleks enzim-supstrat; ova vrsta inhibitora je najefikasnija u visokoj koncentraciji supstrata. U prisustvu inhibitora, kompleks enzim-supstrat je neaktivan. Ovakva inhibicija je relativno rijetka

[[Mješoviti inhibitor]] veže alosterna mjesta, a vezivanja supstrata i inhibitora utiču jedni na druge. Uloga enzima se smanjuje, ali ne izostaje kad su vezani za inhibitor. Ova vrsta inhibitora ne prati Michaelis-Menten jednadžbu.

[[Nepovratan inhibitor]] trajno inaktivira enzim, obično stvaranjem [[kovalentna veza|kovalentne veze]] u proteinu. [[Penicilin]] i [[aspirin]] su uobičajeni lijekovi koji djeluju na ovaj način.

Pošto inhibitori mijenjaju uloge enzima, često se koriste kao lijekovi. Mnogi od njih su dvojaki konkurentni inhibitori koji nalikuju izvornom supstratu za enzim, slično [[metotreksat]]u. Drugi dobro poznati primjeri uključuju [[statin]]e, koji se koriste za liječenje visoke masnoċe ([[holesterol]]a), a tu su i [[inhibitor proteaze]] koje se koriste za liječenje [[retrovirus]]nih infekcija kao što je [[HIV]]. Čest primjer nepovratnog inhibitora koji se koristi kao lijek je [[aspirin]], koji inhibira [[COX-1]] i [[COX-2]] enzime koji proizvode upale glasnika prostaglandina.

Enzimi imaju širok spektar funkcija unutar živih organizama. Oni su neophodni za signalnu regulacijuj u ćeliji, često preko [[kinaza]] i [[fosfataza]]. Oni također stvaraju pokret, [[miozin]]a hidrolizirajući [[ATP]] i uzrokujući [[mišić]]na skupljanja, a također su opterećeni i oko ćelije, kao dijela citoskeleta. Druge ATPaze u ćelijskoj membrani su [[Ionska pumpa|ionske pumpe]] uključene u [[aktivni transport]]. Enzimi su također učestvuju i u više egzotičnih uloga, kao što je [[fluciferaza]] koja dovodi do stvaranja svjetlosti kod ([[Insekti|insekata]]) svitaca. [[Virus]]i također mogu sadržavati enzime za inficiranje ćelija, kao što su [[aHIV]] [[integraze]] i [[reverzna transkriptaza]] ili za oslobađanje ćelija od virusa, kao što je virus [[gripa]] – [[neuraminidaza]].

Važna uloga enzima je u [[probava|probavnom traktu]] životinja. Enzimi kao što su [[amilaza]] i [[proteaza]] razbijaju velike molekule ([[skrob]] ili [[protein]]e) na manje. Na taj način se u crijevima mogu apsorbirati. Škrobne molekule su prevelike da bi se apsorbirale direktno iz crijeva, ali enzimi hidrolizuju njihove lance u manje molekule, kao što su [[maltoza]] i na kraju [[glukoza]], koja se može upijati. Različiti enzimi vare različite supstance iz hrane. [[Preživari]], koji uzimaju [[biljojed]]nu hranu, preko [[mikroorganizmi|mikroorganizama]] u crijevima proizvode enzim, koji razlaže [[celuloza|celulozu]] ćelijskih zidova biljnih vlakana.

Nekoliko enzima u određenom redoslijedu mogu djelovati zajedno, stvarajući tako metaboličkie puteve. U metaboličkom putu jedan enzim uzima proizvod drugog, prethodnog enzima kao supstrat. Nakon katalitske reakcije, proizvod se zatim prenosi za djelovanje narednog enzima. Ponekad više od jednog enzima može katalizirati istu reakciju paralelno, što može dovesti do složenijeg toka. Tako naprimjer, stalno niska aktivnost jednog enzima dovodi do indukcijske visoke aktivnosti drugog enzima.<ref>Voet D., Voet J. (1995): Biochemistry, 2nd Ed. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.</ref><ref>Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, {{ISBN |0-8053-5680-0}}.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, {{ISBN |978-9958-9344-8-3}}.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, {{ISBN |9958-10-222-6}}.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, {{ISBN |0-12-361811-8}}.</ref><ref>Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., {{ISBN |978-1-4641-0962-1}}.</ref>

Bez enzima nemoguċe je govoriti o metabolizmu, kao ni napretku kroz njegove korake i ne može biti uređenosti sistema za potrebe ćelije. Veći dio središnjeg metabolizma podešen je na nekoliko ključnih koraka, obično putem enzima, čija djelatnost uključuje hidrolizu [[ATP]]-a. Zbog toga što ova reakcija proizvodi toliko energije, druge reakcije koje su [[termodinamika|termodinamički nepovoljne]] mogu biti spojene sa hidrolizom ATP i ukupnim nizom povezanih metaboličkih reakcija.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, {{ISBN |0-7216-0240-1}}.</ref>

Postoje najčešċe upotrebljavani načini kontrole aktivnosti enzima u ćeliji.

Enzimi mogu pomoċu drugih molekula biti ili aktivirani ili inhibirani. Naprimjer, krajnji proizvodi metaboličkih puteva su često inhibitori jednog od prvih enzima u njemu. Obično je prvi korak nepovratan, a naziva se "sveti korak"). Time se podešava količina krajnjeg proizvoda odgovarajućeg puta. Takav mehanizam podešavanja se naziva [[negativni mehanizam povratne informacije]], jer je iznos krajnjeg proizvoda proizveden podešavanjem prema vlastitim koncentracijama. Negativni mehanizam povratne informacije može učinkovito prilagoditi brzinu sinteze povezujuċih metabolita, prema zahtjevima ćelijskih potreba. Ovo pomaže efikasnom izdvajanju materijala u ekonomiji energije, a to sprečava višak proizvodnje gotovih proizvoda kao i drugih [[homeostazua|homeostaznih]] podešavanja. Kontrola enzimskih akcija pomaže održavanju stabilnog unutrašnjeg okruženja u živim organizmima.

Proizvodnju enzima ([[transkripcija]]) i [[translacija]] odgovarajućih [[gen]]a ćelija može se povećati ili umanjiti, kao odgovor na promjene u njenom okruženju. Ovaj oblik [[regulacija gena|regulacije gena]] se zove [[indukcija enzima]]. Naprimjer, [[bakterije]] mogu postati [[rezistentnost|otporne]] na [[antibiotik]]e kao što je [[penicilin]], jer enzim pod nazivom beta-[[laktamaza]] izazva hidrolizu ključnog [[beta-laktamski prsten|beta-laktamskog prstena]] unutar molekule penicilina.<ref name="pmid8452343">{{cite journal | Bennett PM, Chopra I | title = Molecular basis of beta-lactamase induction in bacteria | journal = Antimicrob. Agents Chemother. | volume = 37 | issue = 2 | pages = 153–8 | year = 1993 | pmid = 8452343 | pmc = 187630 | doi = 10.1128/aac.37.2.153}}</ref> Drugi primjer dolazi od enzima u [[jetra|jetri]] koji se naziva [[citohtom P450 oksidaza|citohrom P450 oksidaza]], koji su važni u [[metabolizam|metabolizmu]] lijekova. Unošenje ili inhibicija ovih enzima može izazvati međudejstva kod lijekova. Razina enzima može biti podešena promjenom stope raspada enzima.<ref name = "Skett_Gibson_2001">{{cite book | Skett P, Gibson GG | title = Introduction to Drug Metabolism | date = 2001 | publisher = Nelson Thornes Publishers | location = Cheltenham, UK | isbn = 978-0748760114 | pages = 87–118 | edition = 3 | chapter = Chapter 3: Induction and Inhibition of Drug Metabolism }}</ref>

Enzimi mogu djelovati u procesima diobe u cijeloj ćeliji ili u različitim putevima metabolizma koji se javljaju u različitim ćelijskim dijelovima i strukturama. Naprimjer, [[masne kiseline]] sintetiziraju jednu grupu enzima u citosolu, [[endoplazmatičnog retikulum|endoplazmatskom retikulumu]] i [[Golgijev aparat|Golgijevom aparatu]]. Pri tom koriste različite skupove enzima kao izvore energije u [[mitohondrija]]ma, putem [[oksidacija|β-oksidacije]].<ref>{{cite journal | Faergeman NJ, Knudsen J | title = Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling | journal = The Biochemical Journal | volume = 323 | issue = Pt 1 | pages = 1–12 | date = April 1997 | pmid = 9173866 | pmc = 1218279 | doi = 10.1042/bj3230001 }}</ref> Kod ljudi, različitih enzimi mogu promijeniti stepen [[proton]]acije (u [[citoplazma|citoplazmi]] bivaju neutralni, a u [[lizosom]]ima kiseli) ili oksidativne upotrebe. Dobar primjer je njihova oksidacija u [[periplazma|periplazmi]] ili njihovo ograničavanje u [[citoplazma|citoplazmi]], što opet utiče na aktivnost enzima.

Kod [[eukarioti|višećelijskih eukariota]], ćelije u različitim organima i tkivima imaju različite obrasce [[ekspresija gena|ekspresije gena]]. Zbog toga imaju različite skupove enzima (poznate kao [[izoenzim]]i), koji su na raspolaganju prilikom [[metabolizam|metaboličkih reakcija]]. Ovo daje mehanizam za podešavanje ukupnog metabolizma u organizmu. Naprimjer, [[heksozakinaza]] koja je prvi enzim u [[glikoliza|glikoliznom putu]], ima posebni oblik koji se zove [[glukokinaza]], izražena u [[jetra|jetri]] i [[pankreas|gušterači]], a ima i niži afinitet za glukozu.<ref>{{cite journal | Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 | pages = 429–38 | date = March 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 }}</ref> Međutim, još uvijek je osjetljiviji na količinu glukoze. Ovaj enzim je uključen u kontrolu [[šećer|šećera u krvi]] i podešavanje prilikom proizvodnje [[insulin]]a.<ref>{{cite journal | Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 | pages = 697–702 | date = March 1993 | pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 }}</ref>

Pošto su enzimi od suštinske važnosti za strogu kontrolu aktivnosti za održavanje [[homeostaza|homeostaze]], bilo koji kvar ([[mutacija]], hiperprodukcija, nedovoljna ili [[delecija (genetika)|delecija]]) jednog kritičnog enzima može dovesti do nasljednih bolesti. Kvar samo jedne vrste enzima, od hiljada vrsta koje su prisutne u ljudskom tijelu, može biti fatalan. Primjer fatalne [[genetika|genetski]] uslovljene bolesti zbog enzimskog kvara je [[Tay-Sachsova bolest]], u kojoj pacijenti nemaju enzim [[heksosaminidaza|heksosaminidazu]].

Drugi način poremećaja uloge enzima može uzrokovati bolesti koje su posljedica [[mutacija|geminativnih mutacija]] [[gen]]a koji kodiraju enzime prilikom [[reparacija DNK|reparacije DNK]]. Nedostatak ovih enzima izazva rak, jer ćelije su manje sposobne da poprave mutacije u njihovom [[genom]]u. To uzrokuje sporo akumuliranje mutacija, a rezultat ovoga je razvoj [[kancer|raka ]]. Jedan primjer nasljednog sindroma je ''[[Xeroderma pigmetosum]]'', što dovodi do razvoja [[rak kože|raka kože]], u odgovoru čak i na najmanje izlaganje [[UV zračenje|ultraljubičastom svjetlu]].

[[Međunarodna unija za biohemiju i molekularnu biologiju]] je razvila nomenklaturu za enzime, po [[EC broj]]evima. Svaki enzim je opisan nizom od četiri broja kojima prethodi "EC". Prvi broj dijeli enzime na osnovu njihovog mehanizma djelovanja. Podjela na najvišem nivou je:

| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Proizvodnje [[šećer]]a od [[škrob]]a u pravljenju visoko [[fruktoza|fruktoznog]] [[kukuruz|kukuruznog sirupa]]<ref>{{cite journal | Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O | title = Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review | journal = Critical Reviews in Food Science and Nutrition | volume = 35 | issue = 5 | pages = 373–403 | date = September 1995 | pmid = 8573280 | doi = 10.1080/10408399509527706.}}</ref>

|Proizvodnja hipoalergijske hrane za bebe<ref name="GMOdatabase">{{cite web | url = http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | title = Protease – GMO Database | author = | authorlink = | coauthors = | date = 10. July7. 2010 | work = GMO Compass | publisher = European Union | accessdate = 28. February2. 2015 | archiveurl = https://web.archive.org/web/20150224164346/http://www.gmo-compass.org/eng/database/enzymes/94.protease.html | archivedate=24. 2. 2015 | url-status = dead }}</ref>