Razlika između verzija stranice "Selenocistein"

U prirodnom stanju postoji u svim carstvimabiljnim živogi svijetaživotinjskim vrstama u svijetu, kao gradivnagradivni komponentasastojak.<ref>Johansson L., Gafvelin G., Amér E. S. J. (2005): Selenocysteine in proteins — Properties and biotechnological use. Biochimica et Biophysica Acta, 1726 (1): 1–13 | doi = 10.1016/j.bbagen.2005.05.010.</ref> To je [[cistein]]ski analog sa selenolskom grupom (C₃H₇NO₂Se), umjesto [[sumpor]]ne, koja sadrži [[tiol]] grupu.

Selenocistein je prisutan u više [[enzim]]a, kao što su: glutationgluten perokidaza, tetraiodotioronine 5' deiodinaza, [[tioredoksin reduktaza]], format [[dehdrogenaza]], glicin [[reduktaza]], selenofosfat [[sintetaza]] 2, metionin-R-sulfoksid reduktaza B1 ([[SEPX1]]) i neke [[hidrogenaza|hidrogenaze]].

== Biologija ==

Selenocistein ima i niže [[pKa]] (5.47) i niže [[potencijalno smanjenje]] nego cistein. Ove osobine čine ga izuzetno pogodnim kod njihove prisutnosi u proteineproteinima, koji su uključeni u [[oksidacija|antioksidacijsku]] aktivnost .

Iako se nalazi u svimmnogim kraljevstvimabiljnim života,i životinjskim vrstama, nije univerzalno prisutan u svim organizmima. Za razliku od drugih [[aminokiselina]] prisutnih u biološkim [[protein]]ima, selenocistein nije direktno kodiran u [[genetički kod|genetičkomgenetskom materijalu]]. Umjesto toga, kodiran je na poseban [[kodon]]om UGA, što je normalno [[kodon|stop kodon]]. Takav mehanizam se zove translacijsko rekodiranje, a njegova efikasnost ovisizavisi o sintezi selenoproteina i na prevođenju pokretačkih faktora. Kada se ćelije uzgajaju u kulturi, u nedostatku selena, [[translacija]] selenoproteina završava sa UGA kodonom, što je rezultiradovodi pojavomdo pojave nepotpunog, nefunkcionalnog enzima. UGA kodon je osposobljen za kodiranje selenocisteina prisustvom [[SECIS element | selenocistein umetnutih sekvenci]] (SECIS) u [[iRNK]]. SECIS element je definirandefinisan karakterističnom sekvencom [[nukleotid]]a i sekundarnom strukturom baza-uparivanje obrasceobrascima. U [[bakterija]], element SECIS se obično nalazi odmah nakon UGA kodona, unutar sekvence za selenoprotein.

Za razliku od ostalih aminokiselina, u ćeliji ne postoji slobodno spremište selenocisteina. Njegova visoka reaktivnost bi dovela do oštećenja ćelija. Umjesto toga, ćelije pohranjuju selenaselene u manje reaktivni [[selen]]idni oblik (H₂Se). Sinteza selenocisteina se javlja na specijaliziranim [[tRNK]], koje ujedno služe da ga uključi u nastajući [[polipeptid]].

Selenocisteinski derivati γ-glutamil-''Se''-metilselenocistein i [[Se-metilselenocistein|'' Se''-metilselenocistein]] javljaju se prirodno u [[biljka]]ma iz rodova ''Allium'' ([[bijeli luk|lukovi]]) i ''Brassica'' ([[kupus]]njače).<ref> Block E. (2010): Garlic and other Alliums: The Lore and the Science. http://books.google.com/?id=6AB89RHV9ucC&printsec=frontcover. Royal Society of Chemistry, {{ISBN|0-85404-190-7}}.</ref>

== Primjena ==

Biotehnološka primjena selenocisteina uključuje upotrebu: ⁷³Se-obilježenog Sec (poluvijek ⁷³Se = 7,2 sata) u [[pozitronskoj elektrontomografiji]] (PET) i ⁷⁵Se-obilježeni Sec (poluživot ⁷⁵Se = 118, 5 dana) u specifičnom [[Radioaktivnost|radioaktivnom]] obolježavanju, olakšavanjem određene faze prema multi-talasnoj dužini anomalne [[Difrakcija x-zraka|difrakcije]] u [[Kristalografija|kristalografiji]] [[X-zračenje|X-zračenjem ]] proteina uvođenjem samog Sec ili Sec zajedno sa [[selenometionin]]om (SEMET), i uključivanje stabilnog ⁷⁷Se izotopa, koji ima [[nuklearni spin]] od 1/2 i može se koristiti za visoke rezolucije [[NMR]].

== Reference ==