Razlika između verzija stranice "Kinaza"

[pregledana izmjena][pregledana izmjena]
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
m →‎Biohemija i značaj: clean up, replaced: mini|thumb → mini using AWB
No edit summary
Red 1:
[[Datoteka:Active site of Dihydroxyacetone Kinase.png|thumb|upright=1.25200px|Dihidroksiaceton kinaza u kompleksu sa nerastvorljivim analogom [[ATP]](AMP-PNP).<br>Koordinate iz PDB ID:1UN9.]]
'''Kinaze''', alternativno poznate i kao ''fosfotransferaze – u [[molekulska biologija|molekulskoj biologiji]] i [[biohemija|biohemiji]] –'' su [[enzim]]i koji prenose [[fosfat]]ne grupe sa [[fosfat|visokoenergijskih fosfata]] donorskih [[molekula]], poput [[adenozin trifosfat|ATP]], <ref>http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/history.html, History of ATP research milestones from an ATP-related chemistry Nobel Prize site.</ref> na specifične [[supstrat (biohemija)|supstrate]]. Ovaj proces se naziva ''[[fosforilacija]]'', a ne treba ga poistovećivati sa[[fosforoliza|fosforolizom]], koju [[kataliza|kataliziraju]] [[fosforilaza|fosforilaze]]. Fosforilacija je transfer fosfatne grupe na molekulu, a ne obrnuto, tj. fosforoliza, odnosno prenos molekulskog [[funkcionalna grupa|fragmenta]] na fosfatnu grupu. Enzim koji uklanja fosfatne grupe je poznat kao [[fosfataza]].<ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.</ref><ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref><ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.</ref><ref>Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref>
==Biohemija i značaj ==
[[Datoteka:Basic phosphorylation reaction.png|minithumb|700px200px|Opća reakcija katalitskog djelovanja kinaze]]
Kinaze posreduju transfer fosfata od energijski bogatih molekula (kao što je [[adenozin trifosfat]] |([[ATP]]) na molekulu njihovog supstrat. Kinaze su potrebne za stabilizaciju ove reakcije, jer [[fosfoanhidrid]]na veza sadrži visoku razinu energije. Kinaze pravilno usmjeravaju svoje podloge i fosforil grupe u okviru svojih aktivnih mjesta, čime se povećava brzina reakcije. Osim toga, najčešće koriste pozitivno nabijene [[aminokiselina|aminokiselinske]] ostatke, koji elektrostatski stabilizuju stanje tranzicije u interakciji sa negativno napunjenom fosfatnom grupom. Alternativno, neke kinaze, za koordiniranje fosfatne grupe, u njihovom aktivnom mjestu, koriste veze metalnog kofaktora.
 
Red 12:
Razne druge kinaze deluju na male molekule kao što su [[lipid]]i, [[ugljikohidrati]], [[aminokiselina|aminokiseline]] i [[nukleotid]]i, bilo u okviru procesa signalizacije ili kao priprema za metaboličke puteve. Kinaze često nose ime prema supstratima na koje djeluju.
 
== Također pogledajte==
*[[Enzim]]
*[[Katalizator]]
* [[Kataliza]]
==Reference==
{{reference}}
 
==Vanjski linkovi==
*http://rarediseases.info.nih.gov/gard/3672/nonspherocytic-hemolytic-anemia-due-to-hexokinase-deficiency/resources/1