Razlika između verzija stranice "Enzim"
| [pregledana izmjena] | [pregledana izmjena] |
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
No edit summary |
|||
Red 12:
Poznato je da enzimi kataliziraju više od 5.000 vrsta biohemijskih reakcija. Većina enzima su proteini, iako ih je nekoliko u kategoriji katalitskih molekula [[RNK]]. Specifičnost enzima potiče iz njihove jedinstvene trodimenzionalne strukture.
Kao i svi katalizatori, enzimi povećavajju stopu reakcije, smanjenjem svoje aktivacijske energije. Neki enzimi mogu pretvaranje [[supstrat (biohemija)|supstrata]] u proizvod učiniti na milionene puta bržim. Ekstremni primjer je [[orotidin 5'-fosfat dekarboksilaza]], koja omogućava reakciju koja bi inače trajala milione godina da se obavi u milisekundi. Hemijski, enzimi su kao i svaki katalizator i ne troše se u kemijskim reakcijama, niti se njima mijenja ravnoteža reakcije. Enzimi se razlikuju od većine drugih katalizatora tako što djeluju mnogo konkretnije. Aktivnost enzima može biti pod utjecajem drugih molekula: [[inhibitor]]i su molekule koje smanjuju aktivnost enzima, a [[aktivator]]i su molekule koje povećavaju aktivnost. Mnogi [[lijek]] i [[otrov]]i su inhibitori enzima. Izvan njihove optimalne [[temperatura|temperature]] i [[pH]], aktivnost enzima se znatno smanjuje.<ref>Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford, ISBN 0-86542-793-3.</ref><ref>Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.</ref><ref>Lindhorst T. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, 3527315284}}</ref><ref>Robyt F. (1997): Essentials of carbohydrate chemistry. Springer, ISBN 0387949518.</ref>
<ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref>
Neki enzimi se koriste komercijalno, na primjer, u sintezi [[antibiotik]]a. Neki proizvodi za domaćinstvo uključuju enzime da ubrzaju hemijske reakcije: enzimi u biološkim prašakcima za pranje razgrađuju mrlje na odjeći koje potiču od [[protein]]a, [[skrob]]a ili [[masti]], a proteine u mesu, profesionalna hemija enzimima razbija u manje molekule, pa ga je lakše žvakati.
Line 115 ⟶ 117:
| caption2 = [[Michaelis–Menten kinetics|Saturacijska kriva ]] enzimske reakciju pokazuje odnose između koncentracije supstrata i i stope reakcije.
}}
Istraživanja kinetike enzima su išla u pravcu odgovora na pitanje kako se vežu za podloge i pretvaraju ih u proizvode. Podaci o stopama koje se koriste u takvim analizama se obično dobijaju u [[enzimski test|enzimskim testovima]]. U [[1913]]. [[Leonor Michaelis]] i [[Maud Leonora Menten]] su predložili kvantitativnu teoriju kinetike enzima, koja se naziva [[Michaelis-Menten kinetika]]. Najveći doprinos Michaelisa i Mentena je da se enzimska reakcija odvija u dvije faze. U prvoj, podloga se veže reverzibilno za enzim, formirajući kompleks enzim-supstrat. To se ponekad (u njihovu čast) naziva Michaelis-Menten kompleks. Enzim zatim katalizira hemijski korak u reakciji koja oslobađa proizvod. Ovaj rad su dodatno razvili [[G. E. Briggs]] i [[J. B. S. Haldane]], od kojih potiču kinetičke jednadžbe koje su još uvijek, i danas, u širokoj upotrebi.
Line 174 ⟶ 175:
[[Metabolički put]] [[glikoliza|glikolize]] oslobađa energiju konverzijom [[glukoza|glukoze]] u [[piruvat]], preko niza prelaznih [[metabolit][]a. Svaku hemijsku modifikaciju (crvena kutija na slici) obavlja drugi enzim.
Nekoliko enzima, u određenom redoslijedu, mogu djelovati zajedno, stvarajući metaboličkie puteve. U metaboličkom putu, jedan enzim uzima proizvod drugog, prethodnog enzima kao supstrat. Nakon katalitske reakcije, proizvod se zatim prenosi za djelovanje narednog enzima. Ponekad više od jednog enzima može katalizirati istu reakciju paralelno, što može uvjetovati složeniji tok; naprimjer, konstantno niska aktivnost jednog enzima, ali indukcijska visoka aktivnost drugog enzima.<ref>Voet D., Voet J. (1995): Biochemistry, 2nd Ed. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.</ref><ref>Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.</ref><ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.</ref><ref>Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.</ref><ref>Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref>
Bez enzima, nebi bilo metabolizma ni napretka kroz njegove korake i ne može biti uređenosti sistema za potrebe ćelije. Veći dio centralnog metabolizma reguliran je na nekoliko ključnih koraka, obično putem enzima, čija djelatnost uključuje hidrolizu [[ATP]]-a. Zato što ova reakcija proizvodi toliko energije, druge reakcije koje su [[termodinamika|termodinamski nepovoljne]] mogu biti spojena sa hidrolizom ATP i ukupnim nizom povezanih metaboličkih reakcija.<ref>Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.</ref>▼
▲Bez enzima, nebi bilo metabolizma ni napretka kroz njegove korake i ne može biti uređenosti sistema za potrebe ćelije. Veći dio centralnog metabolizma reguliran je na nekoliko ključnih koraka, obično putem enzima, čija djelatnost uključuje hidrolizu [[ATP]]-a. Zato što ova reakcija proizvodi toliko energije, druge reakcije koje su [[termodinamika|termodinamski nepovoljne]] mogu biti spojena sa hidrolizom ATP i ukupnim nizom povezanih metaboličkih reakcija.
===Kontrola aktivnosti ===
| |||