Razlika između verzija stranice "Enzim"

[pregledana izmjena][pregledana izmjena]
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
No edit summary
Red 5:
'''Enzim''' ([[Grčki jezik|grč]]. ''ένζυμο'', ''énsimo'' = kvasac) je svaki [[protein]] sposoban da katalizira neku [[Biohemija|biohemijsku]] reakciju u živim organizmima.<ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London, ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.</ref>
 
Reakcije koje se dešavaju u organizmu ne mogu uvijek same de se finaliziraju. Tada im pomažu enzimi. Svaka biohemijska reakcija ima svoj specifični enzim, mada postoje i enzimi koji mogu katalizirati (pomoći, ubrzati) par reakcija više. Enzimi su prema reakcijama koje kataliziraju podijeljeni u šest grupa i svi oni imaju svoju oznaku u međunarodno prihvaćenom indeksu. Za enizme se često upotrijebljava i naziv '''fermenti'''. Nauka koja proučava enzime označava se kao '''[[enzimologija]]'''.<ref name = "Stryer_2002">{{cite book |author= Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL | title = Biochemistry | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2002 | edition = 5th | isbn = 0-7167-4955-6 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Schomburg I, Chang A, Placzek S, Söhngen C, Rother M, Lang M, Munaretto C, Ulas S, Stelzer M, Grote A, Scheer M, Schomburg D | title = BRENDA in 2013: integrated reactions, kinetic data, enzyme function data, improved disease classification: new options and contents in BRENDA | journal = Nucleic Acids Research | volume = 41 | issue = Database issue | pages = D764-72 | date = January 2013 | pmid = 23203881 | doi = 10.1093/nar/gks1049 }}</ref><ref name="radzicka">{{cite journal | vauthors = Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 | pages = 90–931 | date = January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal | vauthors = Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 | pages = 465–9 | date = December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004}}</ref>
 
Prisutnost enzima omogućuje komplicirane hemijske cikluse u organizmima uključujući i one koje organizmi koriste za metabolizam. Na primjer, [[pepsin]] i [[tripsin]] se koriste u procesu probave [[protein]]a.
 
Poznato je da enzimi kataliziraju više od 5.000 vrsta biohemijskih reakcija. Većina enzima su proteini, iako ih je nekoliko u kategoriji katalitskih molekula [[RNK]]. Specifičnost enzima potiče iz njihove jedinstvene trodimenzionalne strukture.
Kao i svi katalizatori, enzimi povećavajju stopu reakcije, smanjenjem svoje aktivacijske energije. Neki enzimi mogu pretvaranje [[supstrat (biohemija)|supstrata]] u proizvod učiniti na milionene puta bržim. Ekstremni primjer je [[orotidin 5'-fosfat dekarboksilaza]], koja omogućava reakciju koja bi inače trajala milione godina da se obavi u milisekundi. Hemijski, enzimi su kao i svaki katalizator i ne troše se u kemijskim reakcijama, niti se njima mijenja ravnoteža reakcije. Enzimi se razlikuju od većine drugih katalizatora tako što djeluju mnogo konkretnije. Aktivnost enzima može biti pod utjecajem drugih molekula: [[inhibitor]]i su molekule koje smanjuju aktivnost enzima, a [[aktivator]]i su molekule koje povećavaju aktivnost. Mnogi [[lijek]]] i [[otrov]]i su inhibitori enzima. Izvan njihove optimalne [[temperatura|temperature]] i [[pH]], aktivnost enzima se znatno smanjuje .
 
Neki enzimi se koriste komercijalno, na primjer, u sintezi [[antibiotik]]a. Neki proizvodi za domaćinstvo uključuju enzime da ubrzaju hemijske reakcije: enzimi u biološkim prašakcima za pranje razgrađuju mrlje na odjeći koje potiču od [[protein]]a, [[skrob]]a ili [[masti]], a proteine u mesu, profesionalna hemija enzimima razbija u manje molekule, pa ga je lakše žvakati.
Red 17:
 
[[Datoteka:Eduardbuchner.jpg|alt=Photograph of Eduard Buchner.|thumb|180px|left|[[Eduard Buchner]] ]]
 
Do kraja 17. i početkom 18. stoljeća, bila je poznata [[probava]] mesa u želudačnom sekreta i djelovanje biljnih ekstrakata i [[pljuvsčks|pljuvačke]] na pretvaranje [[škrob]]a u [[šećer]]e, ali mehanizmi kojima se to dogodio nisu identificirani.
Francuski hemičar [[Anselme Payen]] je bio prvi koji je otkrio enzim, [dijastaza|dijastazu]], [[1833]]. Nekoliko desetljeća kasnije, kada je proučavao [[fermentacija|fermentaciju]] šećera u [[alkohol]] pomoću [[kvasci|kvasca]], [[Louis Pasteur]] je zaključio da je ova fermentacija uzrokovana [[vitalna sila|vitalnom silom]] koja se nalazi u ćelijama kvasca, pod nazivom "fermenti", za koje se mislilo da funkcioniraju samo unutar živih organizama. On je napisao da je "alkoholna fermentacija akt korelacije sa životom i organizacije ćelije kvasca, ne sa smrću ili truljenjem ćelija." <ref name="Reaumur1752">{{cite journal | vauthors = de Réaumur RA | authorlink = René Antoine Ferchault de Réaumur | year = 1752 | title = Observations sur la digestion des oiseaux|journal = Histoire de l'academie royale des sciences | volume = 1752 | pages = 266, 461 }}</ref><ref>{{cite book | url = http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html | last = Williams | first = Henry Smith | title = A History of Science: in Five Volumes''. ''Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences | publisher = Harper and Brothers | year = 1904 | name-list-format = vanc }}</ref>
 
U [[1877]]., njemački fiziolog [[Wilhelm Kühne]] ([[1837]].-[[1900]].) prvi je koristio termin '''''enzim''''', koji dolazi iz [[grčki jezik|grčkog]] νζυμον = kvasac, koji opisuje ovaj proces. Riječ enzim je kasnije koristi i kada se tiče neživih materija, kao što su [[pepsin]] , a riječ ''fermentacija'' ili ''previranje'' se koristi kada se odnosi na hemijske aktivnosti u produkciji živih organizama.
 
[[Eduard Buchner]] je [[1897]]. objavio prvi rad na proučavanju kvaščevih ekstrakata. U nizu eksperimenata na Univerzitetu u Berlinu, otkrio je da je šećer fermentira je čak i kad nije bilo svakodnevnog prisustva ćelija kvasca u u smjesi. Enzim koji je izazvao fermentaciju saharoze označio je kao "[[zimaza]]". Godine [[1907]]]., dobio je [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu za hemiju]] za "njegovo otkriće fermentacije bez ćelija". Nakon Buchnerovog primjera, enzimi se obično nazvaju prema reakciji koju obavljaju, uz [[sufiks]] –'''''aza''''', u kombinaciji s imenom [[podloga (biohemija)|podloge]] (npr. [[laktaza]] je enzim koji cijepa [[laktoza|laktozu]]) ili na vrstu reakcije (npr. [[DNK polimeraza]] katalizira sintezu DNK polimera). U ranim 1900-im, biohemijski identitet enzima je i dalje nepoznat. Mnogi naučnici su primijetili da je enzimska aktivnost bila povezana sa proteinima, ali drugi (kao što je dobitnik Nobelove nagrade [[Richard Willstätter]]) su tvrdili da su proteini samo nosioci za prave enzime i da proteini ''po sebi'' nisu bili sposobni za katalizu. Godine [[1926]]., [[James B. Sumner]] je pokazao da je enzim [[ureaza]] bila čisti protein i [[kristal]]izirao ga; isto je učinio i za enzima [[katalaz]], [[1937]]. Da čisti proteini mogu biti enzimi definitivno su pokazali [[John Howard Northrop]] i [[Wendell Meredith Stanley]], koji su radiči na [[probava|probavnim]] enzimima: [[pepsin]]u ([[1930]].), [[tripsin]]u i [[himotripsinu]. Ova tri naučnika [[1946]]. godine dobili iz Nobelovu nagradu za hemiju. <ref>{{cite book | editor1-first = John L. | editor1-last = Heilbron | title = The Oxford Companion to the History of Modern Science | first1 = Frederic Lawrence | last1 = Holmes | chapter = Enzymes | page = 270 | chapterurl = https://books.google.com/books?id=abqjP-_KfzkC&pg=PA270&lpg=PA270&dq=history+of+enzymes+ferment+living+organisms&source=bl&ots=C-XT4PR1AG&sig=CfRDxaDeiarCEIrvakWEmI7JgrQ&hl=en&sa=X&ei=7An2VOeAKOv4yQPdiICABw&ved=0CCEQ6AEwATgK#v=onepage&q=history%20of%20enzymes%20ferment%20living%20organisms&f=false | publisher = Oxford University Press | location = Oxford | year = 2003 | name-list-format = vanc }}</ref>
.<ref name="urlEduard Buchner - Biographical">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html | title = Eduard Buchner | work = Nobel Laureate Biography | publisher = Nobelprize.org | accessdate = 23 February 2015 }}</ref> He named the enzyme that brought about the fermentation of sucrose "[[zymase]]".<ref name="urlEduard Buchner - Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation">{{cite web | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html | title = Eduard Buchner – Nobel Lecture: Cell-Free Fermentation | year = 1907 | work = Nobelprize.org | accessdate = 23 February 2015 }}</ref> In 1907, he received the [[Nobel Prize in Chemistry]] for "his discovery of cell-free fermentation". Following Buchner's example, enzymes are usually named according to the reaction they carry out: the suffix ''[[-ase]]'' is combined with the name of the [[substrate (biochemistry)|substrate]] (e.g., [[lactase]] is the enzyme that cleaves [[lactose]]) or to the type of reaction (e.g., [[DNA polymerase]] forms DNA polymers).<ref>The naming of enzymes by adding the suffix "-ase" to the substrate on which the enzyme acts, has been traced to French scientist [[Émile Duclaux]] (1840–1904), who intended to honor the discoverers of [[diastase]] – the first enzyme to be isolated – by introducing this practice in his book {{cite book | author = Duclaux E | title = Traité de microbiologie: Diastases, toxines et venins | language = French | trans-title = Microbiology Treatise: diastases , toxins and venoms | year = 1899 | publisher = Masson and Co | location = Paris, France | url = https://books.google.com/books?id=Kp9EAAAAQAAJ&printsec=frontcover }} See Chapter 1, especially page 9.</ref>
 
Otkriće da enzimi mogu biti kristalizirani dopuštalo je da se struktura eventualno može upoznati pomoću [[kristalografija X-zrakama|kristalografije X-zrakama]]. Ovo je prvi put učinjeno za [[lizozim]], enzim koji se nalazi u [[suza]]ma, pljuvački i [[bjelance]]tu koji razlaže bris nekih [[bakterija]]; strukturu je riješila istraživačka grupa koju je predvodio [[David Chilton Phillips]], a objavljena je [[1965]]. Ova struktura visoke rezolucije lizozima označila početak područja [[strukturna biologija|strukturne biologije]] i napora da se shvati kako enzimi djeluju na razini atomskih detalja .