Razlika između verzija stranice "Enzim"
| [pregledana izmjena] | [pregledana izmjena] |
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
Red 101:
==Kinetika==
{{multiple image
| direction= vertical
| width = 450
| footer =
| image1 = Enzyme mechanism 2.svg
| alt1 = Dijagram nekatalizirane (supstrat - proizvod) i katalizirane reakcije (enzim + supstrat do kompleksa enzim/supstrat i to enzim + proizvod)
| caption1 = Mehanizam hemijske reakcije sa i bez [[enzim|enzimske katalize]]. Enzim (E) veže [[podloga (biohemija)|supstrat]] (S) za stvaranje [[proizvod (biohemija)|proizvoda]] (P).
| image2 = Michaelis Menten curve 2.svg
| alt2 = Dvodimenzijalni prikaz koncentracije supstrata (x osa) vs. reakcijska stoma (y osa). <br>Ovaj oblik krive je hiperbolski. <br>Stopa reakcije je nula (0) na nultoj (0) koncentraciji supstrata, a na maksimalnoj koncentraciji supstrata je asimptotska.
| caption2 = [[Michaelis–Menten kinetics|Saturacijska kriva ]] enzimske reakciju pokazuje odnose između koncentracije supstrata i i stope reakcije.
}}
Istraživanja kinetike enzima su išla u pravcu odgovora na pitanje kako se vežu za podloge i pretvaraju ih u proizvode. Podaci o stopama koje se koriste u takvim analizama se obično dobijaju u [[enzimski test|enzimskim testovima]]. U [[1913]]. [[Leonor Michaelis]] i [[Maud Leonora Menten]] su predložili kvantitativnu teoriju kinetike enzima, koja se naziva [[Michaelis-Menten kinetika]]. Najveći doprinos Michaelisa i Mentena je da se enzimska reakcija odvija u dvije faze. U prvoj, podloga se veže reverzibilno za enzim, formirajući kompleks enzim-supstrat. To se ponekad (u njihovu čast) naziva Michaelis-Menten kompleks. Enzim zatim katalizira hemijski korak u reakciji koja oslobađa proizvod. Ovaj rad su dodatno razvili [[G. E. Briggs]] i [[J. B. S. Haldane]], od kojih potiču kinetičke jednadžbe koje su još uvijek, i danas, u širokoj upotrebi.
Line 108 ⟶ 122:
Efikasnost enzima može se izraziti u smislu ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. To se također zove specifična konstanta i uključuje stopu konstante za sve korake u reakciji do prvog ireverzibilnog koraka, uključujući i njega. Budući da specifična konstanta odražava i afinitet i katalitičke sposobnosti, korisna je za poređenje različitih enzima jednih protiv drugih ili istog enzima na različitim podlogama. Teorijski maksimum za specifičnu konstantu se zove granica difuzija, koja je 10<sup>–</sup> do 10<sup>(M<sup>-1s</sup> – 1). U ovom trenutku svaki sudar enzima sa svojim supstratom će rezultirati u katalizi, a stopa formiranje proizvoda nije ograničeno brzinom reakcije, ali jeste stopom difuzije. Enzimi sa ove pozicije se nazivaju kao [[katalitski savršenstvo]] ili ''kinetički savršeni''. Primjer takvih enzima su [[trioza-fosfat izomeraza]], [[karboanhidraza]], [[acetilholinesteraza]], [[katalaza]], [[fumaraza]], β-[[laktamaza]] i [[superoksid dismutaza]]]. Promet takvih enzima može doseći do nekoliko miliona reakcije u sekundi.
[[Michaelis-
==Inhibicija==
| |||