Verzija na dan 26 januar 2016 u 10:41 uredi Yahadzija (razgovor \| doprinosi) Urednici 23.119 edits →‎Structure ← Starija izmjena		Verzija na dan 26 januar 2016 u 10:44 uredi poništi Yahadzija (razgovor \| doprinosi) Urednici 23.119 edits →‎Struktura Novija izmjena →
Red 28: ==Struktura == , [[Datoteka:Enzyme structure.svg\|thumb\|300px\|desno\|Lizozim prikazan kao neprozirna loptasta površina s naglašenim rascjepom u koji se podobno uklapa supstrat prikazan kao dijagramski štap \|<br>Primjer organizacije strukture enzima i [[lizozim]]a. <br>Vezivanja u plavoj, crvenoj i katalitsko mjesto su peptidoglikanskoi podlozi (crno) . ({{PDB \| 9LYZ}})]] [[Datoteka:Hexokinase induced fit.svg\|mini\|thumb\|200px\|Heksokinaza prikazana kao neprozirna površina s izraženim otvorenim obavezujućim rascjepom pored nevezane podlogu (gore) i isti enzim sa zatvorenijim rascjepom koji okružuje vezane podloge (dno) \| palac \| 400px \| Enzim mijenja oblik u cilju prilagođavanja na komplementarnu podlogu za formiranje kompleksa enzim-supstrat. <br>[[S heksozakinaza]] ima veliku induciranu izbočinu koja zatvara usjek podloge [[adenozin trifosfat]]s i [[ksiloza\|ksiloze]].<br> Vezivanja su prikazana u plavoj, podloge u crnoj i [[magnezij \| Mg<sup>2+</sup>]] kofaktor u žutoj boji. ({{PDB \| 2E2N}}]] Enzimi su uglavnom [[globuloliki (loptasti) [[protein]]i, a djeluju samostalno ili u većim kompleksima. Kao i svi proteini, enzimi su linearni lanci [[aminokiselina]] koji presavijanjem dobijaju [[trodimenzijska struktura\|trodimenzijsku strukturu]]. Sekvenca aminokiselina određuje strukturu koja zauzvrat određuje katalitsku aktivnost enzima. Iako struktura određuje funkciju, aktivnost enzima se još ne može predvidjeti samo iz njegova strukture. Kada se zagriju ili budu izloženi djelovanju hemijskih agenasa, enzimaske strukture su podložne [[deneturacija\|denaturacijji]] i taj poremećaj strukture obično dovodi do gubitka aktivnosti. Denaturacija enzima je normalno povezana sa temperaturama iznad normalne razinu vrsta. Kao rezultat toga, enzimi iz bakterija koje žive u vulkanskim sredinama, kao što su [[vruća vrela]] su cijenjeni od strane industrijskih korisnika, zbog njihove sposobnost da funkcioniraju na visokim temperaturama. To omogućava ovako kataliziranim reakcijama da se odvijaju po vrlo visokoj stopi. Molekule enzima su obično mnogo veća od molekula njihove podloge. Veličine se kfeću u rasponu od samo 62 ostatka [[aminokiselina]], za monomer [[oksalokrotonat tautomeraza\|4-oksalokrotonat tautomerazu]], do više od 2,500 ostataka u sintezi životinjskih [[masne kiseline\| masnih kiselina]]. Samo mali dio njihove strukture (oko 2-4 aminokiselina) je direktno uključeni u katalizu: katalitsko mjesto, koje se nalazi pored jednog ili više [[mjesto vezivanja\|mjesta vezivanja]], gdje ostaci orijentiraju podlogu. Katalitsko mjesto i obavezujuće mjesto zajedno čine [[aktivno mjesto]] enzima Preostali veći dio strukture enzima služi za održavanje precizne orijentacije i dinamike djelovanja aktivnog mjesta. Neki enzim, kao neaminokiseline su direktno uključeni u katalizator. Umjesto toga, enzim sadrži mjesta vezanja i orijentacije katalitskog [[kofaktor]]a. Struktura enzima može sadržavati [[alosterna lokacija\| alosterne lokacije]], gdje vezanje malog molekula izaziva [[konformacijska promjena\|konformacijssku promjenu]], koja povećava ili smanjuje aktivnost. Postoji mali broj molekula [[RNK]], koje se, na osnovu sposobnosti biološke katalize, zovu se [[ribozim]]i, koji mogu djelovati samostalno ili u kompleksu sa proteinima. Najčešći od njih je [[ribosom]], koji je kompleks proteina i katalitske komponente [[RNK]]. ==Mehanizam==

Razlika između verzija stranice "Enzim"