Razlika između verzija stranice "Enzim"
| [pregledana izmjena] | [pregledana izmjena] |
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
mNo edit summary |
|||
Red 1:
{{Izmjene u toku}}
[[Datoteka:Glucosidase enzyme.png|thumb|400px|Enzim [[glukozidaza]] pretvara šećar [[maltoza|maltozu]] u [[glukoza|glukozu]]. <br>Aktivno mjesto ostatka (crveno), maltozni supstrat (crno) i kofaktor NAD (žuto). <br>Dijagram glikozidaze sa strelicom koja pokazuje cijepamje maltoznog šećernog supstrata u glukozne proizvode]]
[[Datoteka:Triosephosphate_isomerase.jpg|mini|
'''Enzim''' ([[Grčki jezik|grč]]. ''ένζυμο'', ''énsimo'' = kvasac) je svaki [[protein]] sposoban da katalizira neku [[Biohemija|biohemijsku]] reakciju u živim organizmima.<ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London, ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.</ref>
Line 13 ⟶ 15:
==Etimologija i historija ==
[[Datoteka:Eduardbuchner.jpg|alt=Photograph of Eduard Buchner.|thumb|180px|left|[[Eduard Buchner]] ]]
Do kraja 17. i početkom 18. stoljeća, bila je poznata [[probava]] mesa u želudačnom sekreta i djelovanje biljnih ekstrakata i [[pljuvsčks|pljuvačke]] na pretvaranje [[škrob]]a u [[šećer]]e, ali mehanizmi kojima se to dogodio nisu identificirani.
Francuski hemičar [[Anselme Payen]] je bio prvi koji je otkrio enzim, [dijastaza|dijastazu]], [[1833]]. Nekoliko desetljeća kasnije, kada je proučavao [[fermentacija|fermentaciju]] šećera u [[alkohol]] pomoću [[kvasci|kvasca]], [[Louis Pasteur]] je zaključio da je ova fermentacija uzrokovana [[vitalna sila|vitalnom silom]] koja se nalazi u ćelijama kvasca, pod nazivom "fermenti", za koje se mislilo da funkcioniraju samo unutar živih organizama. On je napisao da je "alkoholna fermentacija akt korelacije sa životom i organizacije ćelije kvasca, ne sa smrću ili truljenjem ćelija."
Line 21 ⟶ 26:
Otkriće da enzimi mogu biti kristalizirani dopuštalo je da se struktura eventualno može upoznati pomoću [[kristalografija X-zrakama|kristalografije X-zrakama]]. Ovo je prvi put učinjeno za [[lizozim]], enzim koji se nalazi u [[suza]]ma, pljuvački i [[bjelance]]tu koji razlaže bris nekih [[bakterija]]; strukturu je riješila istraživačka grupa koju je predvodio [[David Chilton Phillips]], a objavljena je [[1965]]. Ova struktura visoke rezolucije lizozima označila početak područja [[strukturna biologija|strukturne biologije]] i napora da se shvati kako enzimi djeluju na razini atomskih detalja .
==Struktura ==
== Structure ==
[[Datoteka:Enzyme structure.svg|thumb|400px|Lizozim prikazan kao neprozirna loptasta površina s naglašenim rascjepom u koji se podobno uklapa supstrat prikazan kao dijagramski štap |<br>Primjer organizacije strukture enzima i [[lizozim]]a. <br>Vezivanja u plavoj, crvenoj i katalitsko mjesto su peptidoglikanskoi podlozi (crno) . ({{PDB | 9LYZ}})]]
[[Datoteka:Hexokinase induced fit.svg|Heksokinaza prikazana kao neprozirna površina s izraženim otvorenim obavezujućim rascjepom pored nevezane podlogu (gore) i isti enzim sa zatvorenijim rascjepom koji okružuje vezane podloge (dno) | palac | 400px | Enzim mijenja oblik u cilju prilagođavanja na komplementarnu podlogu za formiranje kompleksa enzim-supstrat. <br>[[S heksozakinaza]] ima veliku induciranu izbočinu koja zatvara usjek podloge [[adenozin trifosfat]]s i [[ksiloza|ksiloze]].<br> Vezivanja su prikazana u plavoj, podloge u crnoj i [[magnezij | Mg <sup> 2 + </ sup>]] kofaktor u žutoj boji. ({{PDB | 2E2N}}, {{PDB 2 | 2E2Q}})]]
Enzimi su uglavnom [[loptasti protein]]i, a djeluju samostalno ili u većim kompleksima. Kao i svi proteini, enzimi su linearni lanci [[aminokiselina]] koji presavijanjem dobijaju [[trodimenzijska struktura|trodimenzijsku strukturu]]. Sekvenca aminokiselina određuje strukturu koja zauzvrat određuje katalitsku aktivnost enzima. Iako struktura određuje funkciju, aktivnost enzima se još ne može predvidjeti samo iz njegova strukture. Kada se zagriju ili budu izloženi djelovanju hemijskih agenasa, enzimaske strukture su podložne [[deneturacija|denaturacijji]] i taj poremećaj strukture obično dovodi do gubitka aktivnosti. Denaturacija enzima je normalno povezana sa temperaturama iznad normalne razinu vrsta. Kao rezultat toga, enzimi iz bakterija koje žive u vulkanskim sredinama, kao što su [[vruća vrela]] su cijenjeni od strane industrijskih korisnika, zbog njihove sposobnost da funkcioniraju na visokim temperaturama. To omogućava ovako kataliziranim reakcijama da se odvijaju po vrlo visokoj stopi.
| |||