Razlika između verzija stranice "Kinaza"

[pregledana izmjena][pregledana izmjena]
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
No edit summary
Red 2:
'''Kinaze''', alternativno poznate i kao fosfotransferaze – u [[molekulska biologija|molekulskoj biologiji]] i [[biohemija|biohemiji]] – su [[enzim]]i koji prenose [[fosfat]]ne grupe sa [[fosfat|visokoenergijskih fosfata]] donorskih [[molekula]], poput [[adenozin trifosfat|ATP]], <ref>http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/illpres/history.html, History of ATP research milestones from an ATP-related chemistry Nobel Prize site.</ref> na specifične [[supstrat (biohemija)|supstrate]]. Ovaj proces se naziva ''[[fosforilacija]]'', a ne treba ga poistovećivati sa[[fosforoliza|fosforolizom]], koju [[kataliza|kataliziraju]] [[fosforilaza|fosforilaze]]. Fosforilacija je transfer fosfatne grupe na molekulu, a ne obrnuto, tj. fosforoliza, odnosno prenos molekulskog [[funkcionalna grupa|fragmenta]] na fosfatnu grupu. Enzim koji uklanja fosfatne grupe je poznat kao [[fosfataza]].<ref>Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.</ref><ref>Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.</ref><ref>Kornberg A. (1989): For the love of enzymes – The Odyssay of a biochemist. Harvard University Press, Cambridge (Mass.), London,ISBN 0-674-30775-5, ISBN 0-674-30776-3.</ref><ref>Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.</ref><ref>Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.</ref>
==Biohemija i značaj ==
[[Datoteka:Basic phosphorylation reaction.png|mini|thumb|upright=3700px|Opća reakcija katalitskog djelovanja kinaze]]
Kinaze posreduju transfer fosfata od energijski bogatih molekula (kao što je [[adenozin trifosfat]] |([[ATP]]) na molekulu njihovog supstrat. Kinaze su potrebne za stabilizaciju ove reakcije, jer [[fosfoanhidrid]]na veza sadrži visoku razinu energije. Kinaze pravilno usmjeravaju svoje podloge i fosforil grupe u okviru svojih aktivnih mjesta, čime se povećava brzina reakcije. Osim toga, najčešće koriste pozitivno nabijene [[aminokiselina|aminokiselinske]] ostatke, koji elektrostatski stabilizuju stanje tranzicije u interakciji sa negativno napunjenom fosfatnom grupom. Alternativno, neke kinaze, za koordiniranje fosfatne grupe, u njihovom aktivnom mjestu, koriste veze metalnog kofaktora.
 
Kinaze se intenzivno koriste i u [[signal | prijenosu signala]] i reguliranju složenih procesa u ćelijama. Fosforilacija molekula može pojačati ili inhibirati njihovu aktivnost i modulirati sposobnost za interakciju s drugim molekulama. Dodavanje i uklanjanje fosforil grupa pruža ćelijama sredstvo kontrole, jer različiti kinaze mogu da odgovoriti na različite uvjete ili signale. Mutacije kinaza koje dovode do gubitka ili gubitak funkcije mogu kod ljudi izazvati [[rak (bolest)|rak]] i druge bolesti ljudi, uključujući i određene vrste [[leukemijaleukemijeleukemija|leukemije]] i [[neuroblastoma]], [[glioblastoma]], [ [spinocerebelarnespinocerebelarna ataksija]] (tip 14), oblici [[agamaglobulinaemija|agamaglobulinemije]], i mnoge druge.
 
== Tipovi ==
Među najvećim grupama kinaza su [[proteinska kinaza|proteinske kinaze]], koje modificiraju aktivnost specifičnih [[protein]a. Kinaze se široko koriste u prenosu signala i kontroli kompleksnih procesa u ćelijama. Kod ljudi je do sada poznato 518 različitih kinaza. Zanimljivim predmetom proučavanja čini ih veoma široka raznovrsnost, kao i njihova uloga u signalizaciji.