Razlika između verzija stranice "Proteaza"

[pregledana izmjena][pregledana izmjena]
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
N-Proteaza
 
Red 6:
===Katalitski ostatak===
Proteaze se mogu naučno svrstati u sedam skupina:
* [[Serin proteaza]] - pomoću [[serin]] [[alkohol]]a
* [[Cistein proteaza]] - koristeći [[cistein]] [[tiol]]a
* [[Aspartat proteaza]] - pomoću aspartataspartata [[karboksil]]a
* [[Treonin proteaza]] s - koristeći [[treonin]] [[alkohol|sekundarni alkohol]]
* [[Glutaminska kiselina proteaza]] - koristeći [glutamat]] [[karboksilnekarboksil]]e
* [[Metalo-]] - pomoću [[metal]]a, obično [[cink]]a
* [[Asparagin peptid lijaza]] - uključitiuključuje [[asparagin]], ali su drugačija vrsta proteolitičkih enzima od onih iznad.
 
Proteaze su prvobitno grupiran u 84 porodica, u skladu sa svojim evolucijskim odnosima, a u [[1993]]. su svrstane u četiri katalitska tipa:
Red 19:
*[[aspartam]]ske, i
*[[metalo proteaze]].
U [[treonin]] i [[glutaminske kiseline | glutaminska kiselina]] proteaza nisu opisane sve do 1995. godine, odnosno 2004. godine. Mehanizam se koristi za prionuti na [[peptidne veze]] uključuje pravljenje ostatak aminokiselina koja ima [[cistein]] i treonin (proteaza) ili molekula vode ([[aspartamska kiselina]], metallo- i proteaza glutaminska kiselina) nukleofilne tako da može napasti peptida [[karboksilna]] grupa. Jedan od načina da se nukleofil je od strane [[katalitičke trijade]], gdje se koristi [[histidin]] ostatak za aktiviranje [[serin]], [[cistein]], ili [[treonin]] kao nukleofil. Ovo nije evolucijska grupacije, međutim, kao nukleofil vrste imaju [[katalitičke trijade | evoluirao convergently]] u različitim [[proteina natporodice | superfamilije]], a neki superfamilije pokazuju različite evoluciju na više različitih nukleofila.<ref>http://jb.oxfordjournals.org/content/151/1/13.long, New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases.</ref>
 
U [[treoninTreonin]] i proteaza [[glutaminske kiselineglutaminska kiselina| glutaminskaglutaminske kiselinakiseline]] proteaza nisu opisane sve do [1995]]. godine, odnosno [[2004]]. godine. Mehanizam koji se koristi za prionutirazlaganje na [[peptidne veze]] uključuje pravljenjegradnju ostatakostataka [[aminokiselina]] kojakoje imaimaju [[cistein]] i treonin (proteaza) ili [[molekula|molekulu]] vode ([[aspartamska kiselina]], metallometalo- i proteaza glutaminskaglutaminske kiselinakiseline) nukleofilnenukleofile, tako da može napasti peptidapeptidnu [[karboksilnakarboksiln]]nu grupagrupu. Jedan od načina da seza nukleofil je odputem strane [[katalitičke trijade]], gdje se koristi [[histidin]] ostatak za aktiviranje [[serin]]a, [[cistein]]a, ili [[treonin]]a kao nukleofilnukleofila koristi [[histidin]]ski ostatak. Ovo nije evolucijska grupacijeskupina, međutimali je, kao nukleofilvrsta vrstenukleofila imajuimala [[katalitičkekonvergentnu trijade | evoluirao convergently]]evoluciju, u različitimproteinskom [[proteinanatporodicama natporodicerazličitih |grupa superfamilije]], aorganizama. nekiNeke superfamilije pokazuju različite evoluciju na više različitih nukleofila.<ref>http://jb.oxfordjournals.org/content/151/1/13.long, New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases.</ref>
A sedmi katalitičke tip proteolitičkih enzima, asparagina peptid liaza, opisan je u 2011. To je, međutim neobičan enzim koji se ne ponaša kao ostali proteaza; to ne koristi hidrolize postići lomljenja obveznica, umjesto na asparagin formira ciklički hemijske strukture koja sama po sebi prionuti na asparagina ostataka u proteinima pod pravim uvjetima. To je proteolitičkih enzima, ali spada u drugu klasu enzima, a njegovo uključivanje kao peptidaze može biti sporna.<ref>http://www.jbc.org/content/286/44/38321.full?sid=04913b93-98b7-434f-ae4a-e135a36e4061, Asparagine peptide lyases: a seventh catalytic type of proteolytic enzymes.</ref>
 
A sedmiSedmi katalitičke tip proteolitičkih enzima, asparagina peptid liazalijaza, opisan je u [[2011]]. To je, međutim, neobičan [[enzim]] koji se ne ponaša kao ostaliostale proteaza;proteaze, tojer ne koristi hidrolizehidrolizu postićiza lomljenjaprekidanje obveznicaveza, a umjesto na [[asparagin]]skih formira cikličkiciklične hemijske strukture kojakoje samasame po sebi, prionutiu naodgovarajućim asparaginauvjetima, ostatakadjeluju una proteinimaasparaginske podostatake pravimu uvjetimaproteinima. To je proteolitičkihproteolitički enzimaenzim, ali spada u njihovu drugu klasu enzima, a njegovopa uključivanje kaou peptidaze može biti spornasporno.<ref>http://www.jbc.org/content/286/44/38321.full?sid=04913b93-98b7-434f-ae4a-e135a36e4061, Asparagine peptide lyases: a seventh catalytic type of proteolytic enzymes.</ref>
=== Evolucijske veze ===
Podaci o evolucijskoj klasifikaciji proteaza za [[proteinska natporodica| proteinske natporodice]] nalaze se u MEROPS bazi podataka. U njoj su prvo svrstane po 'klanovima' (natporodicama) zasnovanim na strukturi, mehanizmu djelovanja i redu katalitskog ostatka (npr. u [[PA klan]]u, gdje P ukazuje na mješavinu nukleofilne porodice). Unutar svakog 'klana', proteaza se svrstavaju u porodice na osnovu sekvence sličnosti (npr S1 i C3 obitelji u PA klan). Svaka porodica može sadržavati više stotina srodnih proteaza (npr. [[tripsinatripsin]]a, [[elastaza]], [[trombin]] i [[Streptogrisin A | streptogrisin]], unutar porodice S1).
 
Trenutno su poznati više od 50 klanova, a svaki ukazuje nezavisno evolucijsko porijeklo proteolize.
 
==Također pogledajte==
*[[Enzim]]