Hemoglobin A
Hemoglobin A (HbA), poznat i kao hemoglobin odraslih, hemoglobin A1 ili α2β2, je najčešći ljudski hemoglobinski tetramer, čineći preko 97% ukupnog hemoglobina u crvenim krvnim zrncima.[1] Hemoglobin je protein koji veže kisik i nalazi se u eritrocitima, koji transportuju kisik iz pluća u tkiva.[2] Hemoglobin A je najčešći oblik hemoglobina kod odraslih i postoji kao tetramer koji sadrži po dvije alfa i beta podjedinice (α2β2).[3] Hemoglobin A2 (HbA2) je rjeđi oblik hemoglobina odraslih i sastoji se od po dvije alfa i delta-globinske podjedinice. Ovaj hemoglobin čini 1-3% ukupnog hemoglobina kod odraslih.[4]
Struktura i funkcija
uredi
Hemoglobin A (HbA) najčešći je oblik hemoglobina odraslih i postoji kao tetramer koji sadrži po dvije alfa i beta podjedinice (α2β2).[3] Svaka podjedinica sadrži hem grupu na koju se mogu vezati dvoatomske molekule kisika (O2).[5] Osim kisika, poznato je da sklop podjedinice i kvaternarna struktura imaju važnu ulogu u afinitetu Hb prema kisiku. Kada se hemoglobin veže za O2 (oksihemoglobin), veže se za gvožđe (Fe²⁺) u hem grupi, a upravo taj ion omogućava vezivanje i oslobađanje kisika tokom transporta kroz tijelo. Da bi hemoglobin u normalnim uvjetima mogao vezati i otpuštati kisik, moraju biti prisutne sve podjedinice.[6]
Sinteza
uredi
Sinteza hema
urediSinteza hema uključuje niz enzimskih koraka koji se odvijaju u mitohondrijima i citosolu ćelije. Prvo, u mitohondrijima dolazi do kondenzacije sukcinil CoA i glicina, pomoću ALA sintaze, da bi se proizvela 5-aminolevulinska kiselina (ALA). ALA se zatim prebacuje u citosol i, nakon niza reakcija, stvara koproporfirinogen III. Ova molekula vraća se u mitohondriju, gde reaguje sa protoporfirin-III oksidazama dajući protoporfirin IX. Zatim se gvožđe enzimski ugrađuje u protoporfirin putem ferohaletaze, da bi se dobio hem.[7]
Sinteza globina
urediSinteza globina odvija se u ribosomima koji se nalaze u citosolu. Dva lanca globina, koji imaju hem-grupe, kombinuju se u molekulu hemoglobina. Jedan od lanaca je alfa, a drugi nealfa lanac. Priroda nealfa lanca u molekulama hemoglobina varira zbog različitih varijabli. Fetusi imaju nealfa lanac koji se naziva gama, dok se nakon rođenja zamjenjuje beta-lancem. Beta-lanac se tada uparuje s alfa lancem. Kombinacija dva alfa i dva nealfa lanca stvara molekulu hemoglobina. Dva alfa i dva gama lanca formiraju fetusni hemoglobin ili hemoglobin F (HbF). Nakon prvih pet do šest mjeseci nakon rođenja, kombinacija po dva alfa i beta lanca formira hemoglobin odraslih (HbA). Geni koji kodiraju alfa lance nalaze se na hromosomu 16, dok se geni koji kodiraju nealfa lance nalaze na hromosomu 11.[7]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ "Hemoglobinopathies". Pristupljeno 6. 2. 2009.
- ^ Farid, Yostina; Lecat, Paul (2019), "Biochemistry, Hemoglobin Synthesis", StatPearls, StatPearls Publishing, PMID 30725597, pristupljeno 10. 4. 2019
- ^ a b Immigrant medicine. Walker, Patricia Frye., Barnett, Elizabeth D. (Elizabeth Day). St. Louis, Mo.: Elsevier Mosby. 2007. ISBN 9780323034548. OCLC 489070888.CS1 održavanje: others (link)
- ^ Kato, Gregory J.; Piel, Frédéric B.; Reid, Clarice D.; Gaston, Marilyn H.; Ohene-Frempong, Kwaku; Krishnamurti, Lakshmanan; Smith, Wally R.; Panepinto, Julie A.; Weatherall, David J. (15. 3. 2018). "Sickle cell disease" (PDF). Nature Reviews Disease Primers. 4: 18010. doi:10.1038/nrdp.2018.10. hdl:10044/1/57817. ISSN 2056-676X. PMID 29542687. S2CID 3870507. Arhivirano s originala (PDF), 3. 4. 2023. Pristupljeno 1. 6. 2021.
- ^ Barrick, Doug; Lukin, Jonathan A; Simplaceanu, Virgil; Ho, Chien (2004), "Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy in the Study of Hemoglobin Cooperativity", Methods in Enzymology, Elsevier, 379: 28–54, doi:10.1016/s0076-6879(04)79002-3, ISBN 9780121827830, PMID 15051350
- ^ "Hemoglobin Overview". sickle.bwh.harvard.edu. Pristupljeno 10. 4. 2019.
- ^ a b "Hemoglobin Synthesis". sickle.bwh.harvard.edu. Pristupljeno 11. 4. 2019.
Vanjski linkovi
uredi- Hemoglobin A na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)