Wikipedia

Biosinteza

Biosinteza je višestupanjski, enzimski – katalizirani postupak, gdje se supstrati pretvara u složenije proizvode u živim organizmima. U biosintezi, jednostavni spojevi se modificiraju, pretvaraju u druge spojeve ili se spajaju da bi nastale makromolekule. Ovaj proces se često sastoji od metaboličkog puta. Neki od ovih biosintetskih puteva nalaze se unutar jedne ćelijske organele, dok drugi uključuju enzime koji se nalaze unutar više organela. Primjeri ovih biosintetskih puteva uključuju proizvodnju komponenata lipidne membrane i nukleotida. Biosinteza je obično sinonim sa anabolizmom.

Preduvjetni elementi za biosintezu uključuju: prekursorne spojeve, hemijsku energiju (npr. adenozin-trifosfat (ATP) i katalitske enzime koji mogu zahtijevati koenzime (npr. NADH, NADPH). Ovi elementi stvaraju monomere, gradivne blokove za makromolekule. Neke važne biološke makromolekule uključuju: proteine, koji se sastoje od aminokiselinskih monomera spojenih preko peptidnih veza i molekula DNK, koje se sastoje od nukleotida spojenih preko fosfodiesterskih veza.

Svojstva hemijskih reakcija uredi

Do biosinteze dolazi uslijed niza hemijskih reakcija. Da bi se ove reakcije odvijale, potrebni su sljedeći elementi:

U najjednostavnijem smislu, reakcije koje se javljaju u biosintezi imaju sljedeći format:

[1]
 

Neke su varijacije ove osnovne jednadžbe o kojima će kasnije biti više riječi detaljnije:[2]

  1. Jednostavni spojevi koji se pretvaraju u druge spojeve, obično kao dio reakcijskog puta u više koraka. Dva primjera ove vrste reakcije javljaju se tokom formiranja nukleinskih kiselina i punjenja aminokacilne tRNK sintetaze tRNK prije translacije. Za neke od ovih koraka potrebna je hemijska energija
     
  2. Jednostavni spojevi koji se uz pomoć kofaktora pretvaraju u druge spojeve. Naprimjer, za sintezu fosfolipida potreban je acetil CoA, dok za sintezu druge membranske komponente, sfingolipida, potrebni su NADH i FADH za formiranje okosnice sfingozina. Općenita jednadžba za ove primjere je:
     
  3. Jednostavni spojevi koji se udružuju, stvarajući makromolekulu. Naprimjer, masne kiseline se spajaju da bi stvorile fosfolipide. Zauzvrat, fosfolipidi i holesterol međusobno djeluju nekovalentno kako bi formirali lipidni dvosloj. Ova reakcija može se prikazati na sljedeći način:
     

Lipidi uredi

 
Lipidni membranski dvosloj

Mnogo zamršenih makromolekula sintetizira se u uzorak jednostavnih, ponovljenih struktura.[3] Naprimjer, najjednostavnije strukture lipida su masne kiseline. One su derivati ugljikovodika; sadrže karboksilnogrupnu glavu i ugljikovodični lanac rep. Ove masne kiseline stvaraju veće komponente, koje zauzvrat uključuju nekovalentne interakcije da bi stvorile lipidni dvosloj.[3] Lanci masnih kiselina nalaze se u dvije glavne komponente lipidnih membrana: fosfolipidi i sfingolipidi. Treća glavna membranska komponenta, holesterol, ne sadrži ove jedinice masnih kiselina.[4]

Fosfolipidi uredi

Temelj svih biomembrana sastoji se od dvoslojne strukture fosfolipida. Molekula fosfolipida je amfipatijska; sadrži hidrofilnu polarnu glavu i hidrofobni nepolarni rep. Fosfolipidne glavice međusobno djeluju sa vodenim medijima, dok se repovi ugljikovodika orijentiraju u centar, dalje od vode. Ove posljednje interakcije pokreću dvoslojnu strukturu koja djeluje kao barijera za ione i molekule.[5]

Postoje razni tipovio fosfolipida; shodno tome, putevi njihove sinteze se razlikuju. Međutim, prvi korak u sintezi fosfolipida uključuje stvaranje fosfatidata ili diacilglicerol 3-fosfata na endoplazmatskom retikulumu i vanjskoj mitohondrijskoj membrani Put sinteze nalazi se u nastavku:

 
Sinteza fosfatidne kiseline

Put započinje glicerol 3-fosfatom, koji se pretvara u lizofosfatidat, dodavanjem lanca masnih kiselina koji pruža acil koenzim A.[6] Zatim se lizofosfatidat pretvara u fosfatidat, dodavanjem drugog lanca masnih kiselina, koji doprinosi drugi acil CoA; sve ove korake katalizira enzim glicerol fosfat aciltransferaza.[6] Sinteza fosfolipida nastavlja se u endoplazmatskom retikulumu, a put biosinteze se razlikuje u zavisnosti od komponenata određenog fosfolipida.[6]

Sfingolipidi uredi

Poput fosfolipida, ovi derivati masnih kiselina imaju polarnu glavu i nepolarne repove.[4] Za razliku od fosfolipida, sfingolipidi imaju sfingozinsku kičmu. .[7] Naprimjer, sfingomijelin je dio mijelinske ovojnice nervnih vlakana.[8]

Sfingolipidi nastaju od keramida koji se sastoje od lanca masnih kiselina koji je vezan za amino grupu sfingozinske okosnice. Ovi keramidi se sintetiziraju aciliranjem sfingozina.[8] Biosintetski put sfingozina nalazi se ispod:

 
Sinteza sfingozina

Kao što slika označava, tokom sinteze sfingozina, palmitoil CoA i serin prolaze kroz reakciju kondenzacije što rezultira stvaranjem dehidrosfingozina.[9] Ovaj proizvod se zatim redukuje u dihidrosspingozin, koji se pretvara u sfingozin, putem reakcije oksidacije, pomoću FAD-a.[9] Temelj svih biomembrana sastoji se od dvoslojne strukture fosfolipida.[10]

Holesterol uredi

Ovaj lipid pripada klasi molekula zvanih steroli.[4] Steroli imaju četiri srasla prstena i hidroksilnu grupu. Holesterol je posebno važna molekula. Ne samo da služi kao komponenta lipidnih membrana, već je i prekursor nekoliko steroidnih hormona, uključujući kortizol, testosteron i estrogen.[11]

Holesterol se sintetizira iz acetil CoA.[11] Put je prikazan ispod:

 
Put sinteze holesterola

Općenitije, ova sinteza odvija se u tri faze, pri čemu se prva događa u citoplazmi, a druga i treća faza u endoplazmatskom retikulumu.[6] Faze su kako:[11]

1. Sinteza izopentenil-pirofosfata, "gradivnog bloka" holesterola;
2. Stvaranje skvalena, kondenzacijom šest molekula izopentenil fosfata;
3. Konverzija skvalena u holesterol putem nekoliko enzimskih reakcija.

Nukleotidi uredi

Biosinteza nukleotida uključuje enzimski katalizirane reakcije koje supstrat pretvaraju u složenije proizvode.[12] Nukleotidi su gradivni blokovi DNK i RNK. Sastoje se od peteročlanog prstena formiranog od šećera riboze u RNK i dezoksiriboze u DNK; ovi šećeri su povezani sa purinskom ili pirimidinskom bazom glikozidnom vezom i fosfatnom grupom na 5' lokaciji šećera.[13]

Purinski nukleotidi uredi

 
Sinteza IMP.

DNK nukleotidi adenozin i gvanozin sastoje se od purinske baze koja je glikozidnom vezom vezana za šećer ribozu. U slučaju nukleotida RNK, dezoksiadenozin i dezoksigvnozin, purinske baze vezane su glikozidnom vezom za šećer dezoksiribozu. Bazni purini DNK i RNK nukleotida sintetiziraju se u dvanaestostepenom reakcijskom mehanizmu, prisutnom u većini jednoćelijskih organizama. Viši eukarioti imaju sličan reakcijski mehanizam u deset reakcijskih koraka. Purinske baze se sintetiziraju pretvaranjem fosforibozil-pirofosfata (PRPP) u inozin-monofosfat (IMP), što je prvi ključni međuprodukt u biosintezi purinskih baza.[14] Daljom enzimskom modifikacijom, IMP-a nastaju adenozinske i gvanozinske baze nukleotida.

  1. Prvi korak u biosintezi purina je reakcija kondenzacije, koju izvodi glutamin-PRPP amidotransferaza. Ovaj enzim prenosi amino grupu iz glutamina u PRPP, formirajući 5-fosforibozilamin. Sljedeći korak zahtijeva aktiviranje glicina dodavanjem fosfatne grupe iz adenozin-trifosfata (ATP).
  2. GAR sintetaza[15] kondenzira aktivirani glicin na PRPP, formirajući glicinamid-ribonukleotid (GAR).
  3. GAR transformilaza dodaje formil grupu na amino grupu GAR, formirajući formilglicinamid-ribonukleotid (FGAR).
  4. FGAR amidotransferaza [16] katalizira dodavanje dušične grupe u FGAR, formirajući formilglicinamidin-ribonukleotid (FGAM).
  5. FGAM ciklaza katalizira zatvaranje prstena, što uključuje uklanjanje molekule vode, formirajući 5-člani [[imidazolski prsten 5-aminoimidazol ribonukleotida (ZRAK).
  6. N5-CAIR sintetaza prenosi karboksilnu grupu, formirajući intermedijarni N5-karboksiaminoimidazol-ribonukleotid (N5-CAIR).[17]
  7. N5-CAIR mutaza preuređuje funkcionalnu grupu karboksila i prenosi je na imidazolni prsten, formirajući karboksiamino-imidazol ribonukleotid (CAIR). Dvostepeni mehanizam nastanka CAIR iz AIR-a uglavnom se nalazi kod jednoćelijskih organizama. Viši eukarioti sadrže enzim AIR karboksilazu,[18] koja prenosi karboksilnu grupu direktno u AIR imidazolni prsten, formirajući CAIR.
  8. SAICAR sintetaza formira peptidnu vezu između aspartata i dodane karboksilne grupe imidazolskog prstena, formirajući ribonukleotid (SAICAR).
  9. SAICAR liaza uklanja ugljični skelet dodanog aspartata, ostavljajući amino grupu i formirajući 5-aminoimidazol-4-karboksamid ribonukleotid (AICAR).
  10. AICAR transformilaza prenosi karbonilnu grupu u AICAR, formirajući N-formilaminoimidazol-4-karboksamid ribonukleotid (FAICAR).
  11. Posljednji korak uključuje enzim IMP sintaza, koji izvodi zatvaranje purinskog prstena i stvara međuprodukt inozin-monofosfata.[4]

Pirimidinski nukleotidi uredi

 
Biosinteza uridin-monofosfata (UMP)

Ostale nukleotidne baze DNK i RNK koje su povezane sa šećerom ribozom putem glikozidne veze su timin, citozin i uracil (koji se nalazi samo u RNK). Biosinteza uridin-monofosfata uključuje enzim koji se nalazi u mitohondrijskoj unutrašnjoj membrani i multifunkcionale nzime koji se nalaze u citosolu.[19]

  1. Prvi korak uključuje enzim karbamoil fosfat sintaza, kombinirajući glutamin sa CO2 u reakciji zavisnoj od ATP-a, da nastane karbamoil-fosfat.
  2. Aspartat karbamoiltransferaza kondenzira karbamoil-fosfat sa aspartatom da bi se dobio uridosukcinat.
  3. Dihidroorotaza izvodi zatvaranje prstena, reakciju koja gubi vodu, da bi se formirao dihidroorotat.
  4. Dihidroorotat-dehidrogenaza, smještena unutar unutrašnje membrane mitohondrija, oksidira dihidroorotat u orotat.
  5. Orotat fosforibozil hidrolaza (OMP pirofosforilaza) kondenzira orotat sa PRPP da bi se formirao orotidin-5'-fosfat.
  6. OMP dekarboksilaza katalizira konverziju orotidin-5'-fosfata u UMP.[20]

Nakon sinteze baze uridinskog nukleotida, sintetiziraju se ostale baze, citozin i timin. Biosinteza citozina je reakcija u dva koraka, koja uključuje konverziju UMP u UTP. Dodavanje fosfata na UMP katalizira enzim kinaza. Enzim CTP-sintaza katalizira sljedeći reakcijski korak: pretvaranje UTP u CTP, prenošenjem amino grupe iz glutamina u uridin; ovo formira citozinsku bazu CTP.[21] Mehanizam koji prikazuje reakciju UTP + ATP + glutamin ⇔ CTP + ADP + glutamat je:

 
Reakcija timidilat sintaze: dUMP + 5,10-metilenetetrahidrofolat ⇔ dTMP + dihidrofolat
 
Mehanizam Ctp sintaze: UTP + ATP + glutamin ⇔ CTP + ADP + glutamat

Citozin je nukleotid koji je prisutan i u DNK i u RNK. Međutim, uracil se nalazi samo u RNK. Stoga se nakon sinteze UTP mora pretvoriti u deoksi oblik da bi se uklopio u DNK. Ova konverzija uključuje enzim ribonukleozid trifosfat-reduktazu. Na ovu reakciju koja uklanja 2'-OH šećera riboze radi stvaranja deoksiriboze ne utiču baze vezane za šećer. Ova nespecifičnost omogućava ribonukleozid-trifosfat reduktazi pretvarati nukleotid-trifosfate u deoksiribonukleotid, po sličnom mehanizmu.

Za razliku od uracila, timinske baze se uglavnom nalaze u DNK, a ne u RNK. Ćelije obično ne sadrže timinske baze koje su povezane sa šećerima riboze u RNK, što ukazuje da one sintetišu samo timin vezan za deoksiribozu. Enzim timidilat-sintetaza odgovoran je za sintezu ostataka timina iz dUMP u dTMP. Ova reakcija prenosi metil grupu na bazu uracil dUMP-a da bi se stvorio dTMP. Reakcija timidilata sintaze, dUMP + 5,10-metilenetetrahidrofolat ⇔ dTMP + dihidrofolat , prikazano je desno.

DNK uredi

 
Kako se DNK-polimeraza kreće u smjeru od 3' do 5' duž lanaca matrice, ona sintetizira novi poulanac u smjeru 5 'do 3'

Iako postoje razlike između eukariotske i prokariotske sinteze DNK, sljedeći odjeljak označava ključne karakteristike replikacije DNK koje dijele obje grupe organizama.

DNK se sastoji od nukleotida koji su spojeni fosfodiesterskim vezama. Sinteza DNK, koja se odvija u jedru, je polukonzervativni proces, što znači da rezultirajuća molekula DNK sadrži jedan izvorni polulanac iz matične strukture i novi polulanac DNK.[22] Sintezu DNK katalizira porodica DNK-polimeraza koja zahtijeva četiri dezoksinukleozid-trifosfata, lanac šablon i prajmere sa slobodnim 3'OH, koji ugrađuju.[23]

Da bi došlo do replikacije DNK, stvara se replikacijska viljuška enzimima zvanim helikaze, koji odmotavaju spiralu DNK.[23] Topoisomeraza s vilicom za replikaciju uklanja superzavojnice DNK uzrokovane njenim odmotavanjem i jednolančanih DNK-vezujućih proteina održavajući dva jednolančana DNK predloška stabilizirana prije replikacije.[13]

Sintezu DNK inicira RNK-polimeraza primaza, koja stvara RNK prajmer sa slobodnim 3'OH.[23] Ovaj prajmer je vezan za jednolančani DNK obrazac i DNK polimeraza produžava lanac uključivanjem nukleotida; DNK polimeraza također lektorira novosintetizirani lanac DNK

Tokom reakcije polimerizacije, katalizirane DNK-polimerazom, javlja se nukleofilni napad 3'OH rastućeg lanca na najunutrašnjijem fosfornom atomu deoksinukleozid-trifosfata; ovo omogućava nastanak fosfodiesterskog mosta koji veže novi nukleotid i oslobađa pirofosfat.[6]

Tokom replikacije, istovremeno se stvaraju dva tipa niti: vodeći lanac, koji se kontinuirano sintetizira i raste prema replikacijskoj viljišci, i nastajući lanac, koji je napravljen diskontinualno u Okazaki fragmentu, rastu dalje od replikacijske viljuške. Okazaki fragmentima se kovalentno pridružuje DNK-ligaza, da bi se formirao kontinuirani lanac.[22] Da bi se dovršila replikacija DNK, zatim uklanjaju se prajmeri (začetnice) RNK, a nastale praznine zamjenjuju se DNK i spajaju putem DNK-ligaze.[22]

Aminokiseline uredi

Protein je polimer koji se sastoji od aminokiselina povezanih peptidnim vezama. U prirodi postoji više od 300 aminokiselina od kojih su samo dvadeset, poznatih kao standardne esencijalne aminokiseline, gradivni blokovi za proteine.[24] Samo zelene biljke i većina mikroba mogu sintetizirati svih 20 standardnih aminokiselina, koje su potrebne svim živim vrstama. Sisari mogu sintetizirati samo deset od dvadeset standardnih aminokiselina. Ostale aminokiseline, valin, metionin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin i triptofan za odrasle i histidin i arginin za bebe dobijaju se hranom.[25]

Osnovna struktura aminokislina uredi

 
L-aminokiselina

Opća struktura standardnih aminokiselina uključuje primarnu amino karboksilnu i karboksilnu grupu vezane za a-ugljik. Funkcionalne grupe identificiraju različite aminokiseline. Kao rezultat tri različite grupe povezane sa α-ugljikom, aminokiseline su asimetrične molekule. Za sve standardne aminokiseline, osim glicina, α-ugljik je hiralni centar. U slučaju glicina, α-ugljik ima dva atoma vodka, čime molekuli daje simetriju. Osim prolina, sve aminokiseline pronađene u životu imaju L-izoformne konformacije. Prolin ima funkcionalnu grupu na α-ugljiku, koja tvori prsten sa amino grupom.[24]

 
Glutamin-oksoglutarat aminotransferaza i glutamin- sintetaza

Izvori dušika uredi

Jedan od glavnih koraka u biosintezi aminokiselina uključuje ugradnjunje dušične grupe u α-ugljik. U ćelijama postoje dva glavna puta uključivanja dušičnih grupa. Jedan put uključuje enzim glutamin oksoglutarat aminotransferaza (GOGAT) koji uklanja amidnu grupu glutamina i prenosi je na 2-oksoglutarat, stvarajući dvije glutamatne molekule. U ovoj reakciji katalize, glutamin služi kao izvor dušika. Slika koja ilustrira ovu reakciju nalazi se desno.

Drugi put za uključivanje dušika u α-ugljik aminokiselina, koji uključuje enzim glutamat-dehidrogenaza (GDH). GDH je u stanju prenijeti amonijak na 2-oksoglutarat i formirati glutamat. Nadalje, enzim glutamin-sintetaza (GS) je u stanju da prenese amonijak na glutamat i sintetizira glutamin, nadopunjavajući ga.[26]

Proteini uredi

 
Antikodon tRNK stupa u interakciju s iRNK kodonom, kako bi vezao aminokiselinu za rastući polipeptidni lanac.
 
Proces električnog punjenja tRNK

Sinteza proteina se događa putem procesa koji se naziva translacija.[27] During translation, genetic material called mRNA is read by ribosomes to generate a protein polypeptide chain.[27] Ovaj proces zahtijeva transfernu RNK (tRNK) koja služi kao adapter, veznjem aminokiselina na jednom kraju i interakcijom s iRNK na drugom kraju; potonje uparivanje između tRNK i iRNK osigurava dodavanje ispravne aminokiseline u rastići lanac.[13] Prokariotski (arhjska i bakterijska) transkacija razlikuje se od eukariotske; međutim, dio uglavnom je fokusiran na zajedništvo između ovih grupa organizma.

Dodatna pozadina uredi

Prije nego što započne transkacija, mora se dogoditi vezanje određene aminokiseline za odgovarajuću tRNK. Ovu reakciju, koja se naziva punjenje tRNA, katalizira aminoacil tRNK-sintetaza.[28] Specifična tRNK-sintetaza odgovorna je za prepoznavanje i punjenje određene aminokiseline. Nadalje, ovaj enzim ima posebna područja razlikovanja kako bi se osiguralo pravilno vezanje između tRNK i njoj srodnih aminokiselina. Prvi korak za pridruživanje aminokiseline odgovarajućoj tRNK je stvaranje aminoacil-AMP-a:

 

Nakon toga slijedi prijenos aminoacilne grupee iz aminoacil-AMP u molekulu tRNK. Rezultirajuća molekula je aminoacil-tRNK:

 

Kombinacija ova dva koraka, koja oba katalizira aminoacil tRNK-sintetaza, stvara nabijenu tRNK, koja je spremna za dodavanje aminokiselina u rastući polipeptidni lanac.

Pored vezanja aminokiseline, tRNK ima i tri nukleotidne jedinice zvane antikodonske koja uparuju baze sa specifičnim nukleotidnim tripletima na iRNK zvanim kodoni; kodoni kodiraju određenu aminokiselinu.[29] Ova interakcija je moguća zahvaljujući ribosomima, koji služe kao mjesto za sintezu proteina. Ribosom ima tri vezna mjesta za tRNK: aminoacilno mjesto (A-mjesto), peptidilno mjesto (P-mjesto) i izlazno mjesto (E-mjesto).[30]

Brojni su kodoni unutar transkripta iRNK, a vrlo je često da aminokiselinu specificira više od jednog kodona; ovaj se fenomen naziva degeneracija koda.[31] Sveukupno postoje 64 kodona, 61 svaki kod za jednu od 20 aminokiselina, dok preostali kodoni određuju prekid lanca.[31]

Koraci translacije uredi

Kao što je prethodno spomenuto, translacija se odvija u tri faze: inicijacija, elongacija i terminacija.[31]

 
Translacija

Prvi korak: Inicijacija uredi

Kompletiranje faze inicijacije ovisi o sljedeća tri događaja:[13]

1. Aktiviranje ribosoma u IRNK; 2. Vezanje napunjene inicijatora tRNK za P-mjesto ribosoma; 3. Pravilno poravnavanje ribosoma sa početnim kodonom iRNK.

Drugi korak 2: Elongacija uredi

Nakon inicijacije, polipeptidni lanac se proširuje interakcijama antikodon: kodon, s tim što ribosom dodaje po jednu aminokiselinu u polipeptidni lanac. Da bi se osiguralo pravilno dodavanje aminokiselina, moraju se desiti sljedeći koraci:[32]

1. Vezanje ispravne tRNK na A mjesto ribosoma;

2. Stvaranje peptidne veze između tRNK na A-mjestu i polipeptidnog lanca vezanog za tRNK na P-mjestu;

3. Translokacija ili povećanje tRNK-iRNK kompleksa za tri nukleotida.

Translokacija "pokreće" tRNK na E-mjestu i prebacuje tRNK s A-mjesta na P-mjesto, ostavljajući A-mjesto slobodno za dolazeću tRNK da doda još jednu aminokiselinu.

Treči korak: Terminacija uredi

Posljednja faza translacije događa se kada stop kodon uđe na A-mjesto [12] Zatim se događaju sljedeći koraci: 1. Prepoznavanje kodona pomoću faktora oslobađanja, što uzrokuje hidrolizu polipeptidnog lanca iz tRNK koji se nalazi na P-mjestu [12]

2. Oslobađanje polipeptidnog lanca ;[31]

3. Disocijacija i "recikliranje" ribosoma za buduće procese translacije [31]

Tabela sažetka ključnih aktera u translaciji nalazi se u nastavku:[12]

Ključni faktor translacije Faza T+translacije Svrha
tRNK sintetaza Prije inicijacije Odgovornost za napon tRNK
iRNK Inicijacija, elongacija, terminacija Matrica za sintezu proteina koja sadrži regione zvane kodoni, koji kodiraju aminokiseline
tRNK Inicijacija, elongacija, terminacija Vezanje mjesta ribosomshki A, P, E; parovi baza antikodona s iRNK kodonima, kako bi se osiguralo da je ispravna aminokiselina bude ugrađena u rastući polipeptidni
Ribosom Inicijacija, elongacija, terminacija Usmjeravanje sinteze proteina i kataliza stvaranja peptidnih veza

Također pogledajte uredi

Reference uredi

  1. ^ Zumdahl, Steven S. Zumdahl, Susan A. (2008). Chemistry (8th izd.). CA: Cengage Learning. ISBN 978-0547125329.
  2. ^ Pratt, Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. (2013). Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level (4th izd.). Hoboken, NJ: Wiley. ISBN 978-0470547847.
  3. ^ a b Lodish, Harvey; et al. (2007). Molecular cell biology (6th izd.). New York: W.H. Freeman. ISBN 978-0716743668.
  4. ^ a b c d Cox, David L. Nelson, Michael M. (2008). Lehninger principles of biochemistry (5th izd.). New York: W.H. Freeman. ISBN 9780716771081.
  5. ^ Katsaras, J.; et al. (2001). Lipid bilayers : structure and interactions ; with 6 tables. Berlin [u.a.]: Springer. ISBN 978-3540675556.
  6. ^ a b c d e Stryer, Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert (2007). Biochemistry (6. ed., 3. print. izd.). New York: Freeman. ISBN 978-0716787242.
  7. ^ Gault, CR; LM Obeid; YA Hannun (2010). An Overview of sphingolipid metabolism: from synthesis to breakdown. Adv Exp Med Biol. Advances in Experimental Medicine and Biology. 688. str. 1–23. doi:10.1007/978-1-4419-6741-1_1. ISBN 978-1-4419-6740-4. PMC 3069696. PMID 20919643.
  8. ^ a b Siegel, George J. (1999). Basic neurochemistry : molecular, cellular and medical aspects (6. izd.). Philadelphia, Pa. [u.a.]: Lippincott Williams & Wilkins. ISBN 978-0397518203.
  9. ^ a b Vance, Dennis E.; Vance, Jean E. (2008). Biochemistry of lipids, lipoproteins and membranes (5th izd.). Amsterdam: Elsevier. ISBN 978-0444532190.
  10. ^ Hanin, Israel (2013). Phospholipids: Biochemical, Pharmaceutical, and Analytical Considerations. Springer. ISBN 978-1475713664.
  11. ^ a b c Harris, J. Robin (2010). Cholesterol binding and cholesterol transport proteins : structure and function in health and disease. Dordrecht: Springer. ISBN 978-9048186211.
  12. ^ a b c d Alberts, Bruce (2007). Molecular biology of the cell. New York: Garland Science. ISBN 978-0815341055.
  13. ^ a b c d Watson, James D.; et al. (2007). Molecular biology of the gene (6th izd.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. ISBN 978-0805395921.
  14. ^ Kappock, TJ; Ealick, SE; Stubbe, J (oktobar 2000). "Modular evolution of the purine biosynthetic pathway". Current Opinion in Chemical Biology. 4 (5): 567–72. doi:10.1016/s1367-5931(00)00133-2. PMID 11006546.
  15. ^ Sampei, G; Baba, S; Kanagawa, M; Yanai, H; Ishii, T; Kawai, H; Fukai, Y; Ebihara, A; Nakagawa, N; Kawai, G (oktobar 2010). "Crystal structures of glycinamide ribonucleotide synthetase, PurD, from thermophilic eubacteria". Journal of Biochemistry. 148 (4): 429–38. doi:10.1093/jb/mvq088. PMID 20716513.
  16. ^ Hoskins, AA; Anand, R; Ealick, SE; Stubbe, J (Aug 17, 2004). "The formylglycinamide ribonucleotide amidotransferase complex from Bacillus subtilis: metabolite-mediated complex formation". Biochemistry. 43 (32): 10314–27. doi:10.1021/bi049127h. PMID 15301530.
  17. ^ Mueller, EJ; Meyer, E; Rudolph, J; Davisson, VJ; Stubbe, J (Mar 1, 1994). "N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide: evidence for a new intermediate and two new enzymatic activities in the de novo purine biosynthetic pathway of Escherichia coli". Biochemistry. 33 (8): 2269–78. doi:10.1021/bi00174a038. PMID 8117684.
  18. ^ Firestine, SM; Poon, SW; Mueller, EJ; Stubbe, J; Davisson, VJ (Oct 4, 1994). "Reactions catalyzed by 5-aminoimidazole ribonucleotide carboxylases from Escherichia coli and Gallus gallus: a case for divergent catalytic mechanisms". Biochemistry. 33 (39): 11927–34. doi:10.1021/bi00205a031. PMID 7918411.
  19. ^ Srere, PA (1987). "Complexes of sequential metabolic enzymes". Annual Review of Biochemistry. 56 (1): 89–124. doi:10.1146/annurev.bi.56.070187.000513. PMID 2441660.
  20. ^ Broach, edited by Jeffrey N. Strathern, Elizabeth W. Jones, James R. (1981). The Molecular biology of the yeast Saccharomyces. Cold Spring Harbor, N.Y.: Cold Spring Harbor Laboratory. ISBN 978-0879691394.CS1 održavanje: dodatni tekst: authors list (link)
  21. ^ O'Donovan, GA; Neuhard, J (septembar 1970). "Pyrimidine metabolism in microorganisms". Bacteriological Reviews. 34 (3): 278–343. doi:10.1128/MMBR.34.3.278-343.1970. PMC 378357. PMID 4919542.
  22. ^ a b c Geer, Gerald Karp ; responsible for the revision of chapter 15 Peter van der (2004). Cell and molecular biology : concepts and experiments (4th ed., Wiley International izd.). New York: J. Wiley & Sons. ISBN 978-0471656654.
  23. ^ a b c Griffiths, Anthony J. F. (1999). Modern genetic analysis (2. print. izd.). New York: Freeman. ISBN 978-0716731184.
  24. ^ a b Wu, G (maj 2009). "Amino acids: metabolism, functions, and nutrition". Amino Acids. 37 (1): 1–17. doi:10.1007/s00726-009-0269-0. PMID 19301095.
  25. ^ Mousdale, D. M.; Coggins, J. R. (1991). Amino Acid Synthesis. Target Sites for Herbicide Action. str. 29–56. doi:10.1007/978-1-4899-2433-9_2. ISBN 978-1-4899-2435-3.
  26. ^ Miflin, B. J.; Lea, P. J. (1977). "Amino Acid Metabolism". Annual Review of Plant Physiology. 28: 299–329. doi:10.1146/annurev.pp.28.060177.001503.
  27. ^ a b Weaver, Robert F. (2005). Molecular biology (3rd izd.). Boston: McGraw-Hill Higher Education. ISBN 978-0-07-284611-9.
  28. ^ Cooper, Geoffrey M. (2000). The cell : a molecular approach (2nd izd.). Washington (DC): ASM Press. ISBN 978-0878931064.
  29. ^ Jackson, R.J.; et al. (februar 2010). "The mechanism of eukaryotic translation initiation and principles of its regulation". Molecular Cell Biology. 10: 113–127. PMC 4461372. PMID 20094052.
  30. ^ Green, Rachel; Harry F. Noller; et al. (1997). "Ribosomes and Translation". Annu. Rev. Biochem. 66: 679–716. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID 9242921.
  31. ^ a b c d e Pestka (editors), Herbert Weissbach, Sidney (1977). Molecular Mechanisms of protein biosynthesis. New York: Academic Press. ISBN 978-0127442501.CS1 održavanje: dodatni tekst: authors list (link)
  32. ^ Frank, J; Haixiao Gao; et al. (septembar 2007). "The process of mRNA–tRNA translocation". PNAS. 104 (50): 19671–19678. doi:10.1073/pnas.0708517104. PMC 2148355. PMID 18003906.

Vanjski linkovi uredi

 Portal Biologija
 Portal Tehnologija

Šablon:Hemijska sinteza

Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Biosinteza&oldid=3468701"